PROSITE徽标

PROSITE文件PDOC60001型[用于PROSITE条目PS60001]
一氧化氮合酶(NOS)信号


描述

一氧化氮合酶(EC1.14.13.39)(NOS)酶产生一氧化氮(NO)通过催化L-精氨酸胍基氮的五电子氧化(L-精氨酸)。L-精氨酸连续两次氧化为L-瓜氨酸单氧化反应产生N(ω)-羟基-L-精氨酸中间产物。每摩尔NO消耗2摩尔O(2)和1.5摩尔NADPH成形的[1].

精氨酸衍生NO合成已在哺乳动物、鱼类、鸟类、,无脊椎动物、植物和细菌[1]. 研究最好的是哺乳动物,其中三种不同的基因编码NOS同工酶:神经元型(nNOS或NOS-1)、细胞因子诱导型(iNOS或NOS-2)和内皮型(eNOS或NOS-3)[2]. iNOS和nNOS是可溶的,主要存在于胞浆中,而eNOS是膜相关。酶以同二聚体的形式存在,每个单体由两个主要结构域:N末端加氧酶结构域,属于血红素硫代蛋白和C末端还原酶结构域是同源的至NADPH:P450还原酶(EC1.6.2.4). The interdomain linker between the加氧酶和还原酶域包含钙调素(CaM)结合序列。NOS是已知的唯一同时需要五结合的酶辅因子/修复组:FAD、FMN、血红素、四氢生物蝶呤和Ca2+-CaM。动物NOS同工酶是催化自给的。电子流NO合成酶反应中为:NADPH-->FAD-->FMN-->血红素-->O(2)。

内皮细胞膜eNOS定位由共翻译介导N-末端肉豆蔻酰化(参见<PDOC00008公司>)和翻译后棕榈酰化[]. 骨骼肌中nNOS的亚细胞定位是通过将nNOS锚定到肌营养不良蛋白介导。nNOS包含一个额外的N端域,即PDZ域(请参见<PDOC50106标准>) [4].

一些细菌,如耐盐芽孢杆菌、枯草芽孢杆菌或Deinococcus耐辐射药物,含有NOS加氧酶结构域的同源物。

该模式针对N-末端血红素结合位点。

通过电子邮件联系专家:

Degtyarenko公司。

上次更新时间:

2001年12月/第一个条目。

-------------------------------------------------------------------------------


技术部分

本文件涵盖的PROSITE方法(包括工具和信息):

NOS编号PS60001型;一氧化氮合酶(NOS)信号(模式)


工具书类

1作者刘奇(Liu Q.)。总S.S。
标题一氧化氮合酶的结合位点。
来源方法酶制剂。268:311-324(1996).
公共医疗ID8782597

2作者Knowles R.G.公司。蒙卡达S。
标题哺乳动物中的一氧化氮合酶。
来源生物化学。《期刊》298:249-258(1994)。
公共医疗ID7510950

作者刘杰(Liu J.)。休斯·T·E。塞萨W.C。
标题前35个氨基酸和脂肪酰化位点决定了内皮型一氧化氮合酶进入细胞高尔基区的分子靶向性:一项绿色荧光蛋白研究。
来源《细胞生物学杂志》。137:1525-1535(1997年)。
公共医疗ID9199168

4作者桥式C.P。菲利普斯C。
标题合成营养素、神经元NO合成酶和其他细胞内蛋白质中的DHR结构域。
来源生物化学趋势。科学。20:102-103(1995).
公共医疗ID7535955



PROSITE的版权归SIB瑞士生物信息研究所所有根据知识共享署名-NonCommercial-NoDerivatives发布(CC BY-NC-ND 4.0)许可,参见prosite_license.html.

其他

以原始PROSITE文档格式查看条目
以原始文本格式查看条目(无链接)