PROSITE文件PDOC00304型[对于PROSITE条目PS51857]

冷激波（CSD）域剖面

冷休克域（CSD）是一个古老的约70个氨基酸的β-桶折叠结合单链核酸（RNA和DNA）的酸。在生命和功能的所有三个领域都发现了含有CSD的蛋白质在许多与翻译后基因调控相关的过程中。CSD最早发现于细菌性感冒蛋白质（CSP）。CSP是一种小而丰富的蛋白质由一个CSD组成。这个家族的一些成员在冷休克和参与适应低温，而其他正常生长条件下的功能。细菌CSP与单链核酸结合，作为RNA伴侣发挥作用，拯救被捕获的RNA处于非生产性折叠状态。这种一般的分子功能使CSP参与基因表达的几乎任何步骤的调控涉及RNA，包括转录、翻译和RNA转换。自他们在细菌CSP中的发现，CSD也在许多其他地方被发现细菌和真核生物蛋白质类。在多细胞生物中，CSD是通常嵌入较大的蛋白质中[1,2,三,4,5].

CSD采用五股反平行β-桶结构，即类似于寡核苷酸/寡糖折叠（OB折叠）（参见<PDB：1个WFQ>). 许多CSD包含[YF]-G-F-I和[VF]-[VF]-H基序被称为核糖核蛋白（RNP）-1和RNP-2基序，包括大多数与核酸相互作用的残基。RNP-1和RNP-2分别位于链β2和链β3中[2,三,4,6].

一些已知含有CSD结构域的蛋白质如下所示：

• 细菌冷休克蛋白（CSP）调节细胞对温度降档。它们的一般功能原理涉及RNA伴随和转录反终止。
• 植物富含甘氨酸蛋白2（GRP2），一种含RNA的核细胞质因子在冷应激下起作用的伴侣活动花和种子发育所必需的。GRP2包含一个CSD，两个富含甘氨酸的结构域和两个CCHC锌指（参见<PDOC50158公司>).
• 脊索动物DNA结合蛋白A（DBPA，也称为CSDA）抑制一些基因的转录，偶尔与YB-1结合。
• 脊索动物DNA-结合蛋白B（DBPB），通常称为Y盒-结合因子1（YB-1），一种识别Y盒的DNA结合蛋白序列存在于主要组织相容性复合体II类启动子中。
• 脊索动物DNA结合蛋白C（DBPC）（青蛙细菌细胞特异性Y盒蛋白质2，FRGY2），爪蟾母体储存RNP的主要成分卵母细胞。FRGY2将mRNA封装成紧凑的RNP，导致翻译抑制和mRNA稳定。
• 秀丽隐杆线虫蛋白Lin-28（异常细胞谱系28）细胞膜蛋白，除一个CSD外，还含有两个CCHC锌在目标识别中与CSD合作的手指图案。林-28调节microRNA（miRNA）代谢。
• 动物Lin-28同源物。
• 后生动物UNR（N-ras上游），在哺乳动物中被称为CSDE1。UNR是一个保守的细胞质RNA结合蛋白在调节mRNA稳定性和翻译。它在真核CSD中是独一无二的该蛋白家族包含五个CSD拷贝。UNR的CSD具有蛋白质和核酸结合的功能。

我们为CSD域开发了模式和概要文件。作为签名我们为CSD结构域选择了最保守的区域，即位于其N端部分，对应于RNP-1 RNA-binding图案[6]. 我们开发的配置文件涵盖CSD领域。