描述
类Ig结构域可能是最广泛的结构域,至少在动物。可以将此域视为基于普通褶皱。含有Ig样结构域的蛋白质在组织中不同分布、氨基酸组成和生物作用[1,2,3].
所有Ig样结构域似乎都参与结合功能。配体范围从小分子(抗原、发色团)到激素(生长激素、干扰素、催乳素)、大分子(肌肉蛋白)[3].结合位点定位在循环区域中(变量最大免疫球蛋白的一部分)或成链。例如这些薄片用于结合MHC、CD8、CD4和PapD的配体或生长激素受体(GHR)的分子。这些结合位点可能是由单链(CD2、CD4)、同源二聚体(GHR、CD8)或异二聚体[3].
经典的Ig样结构域由7到10条β链组成,分布于用希腊语描述的典型拓扑和连接性的两张纸之间键β-桶(参见<PDB:3HLA公司>)。类Ig结构域的一般形状良好保守,但由于高度循环的可变性。而经典域包含大约100个残留物,较小的(74-90个残留物)免疫球蛋白相关分子(CD2、CD4)。环内的大型装饰,有时包括额外的结构域,存在于血蓝蛋白(238个氨基酸)中[4]和转录因子NFkappaB(201个氨基酸)[5]. 示意图典型类Ig结构域的结构表示如下:
----------=====D===>--| ||------<=====E=======--| |||--=====B===>------| | | |||--<=====A===~==|| | || | |||<=====G===~===--|| | | ||------=====F===>--|| |----------<=====C=======------
“=>”:表示β链“A”到“G”的方向。
Ig样结构域可以根据β链的数量进行分类[1,3]:
C1型:经典类Ig结构域,如示意图所示。表1:ABED,表II:CFG。C1结构域只存在于分子中参与免疫系统:
- 免疫球蛋白(Ig)。
- 主要组织相容性复合物(MHC)分子。
- T细胞受体(TcR)。
C2-类型:删除股线D,并替换为直接连接到的股线C'股线E.表I:ABE,表II:C'CFG:
- 血管细胞粘附分子-1的第二结构域。
- 神经细胞粘附分子2。
- 血管内皮生长因子受体3。
- 成纤维细胞生长因子受体4。
- 白细胞介素-6受体α链。
V型:绞线C和D之间的额外绞线C'和C“。表1:ABED,表二: C“C'CFG:
- 免疫球蛋白重链的可变结构域。
- T细胞表面糖蛋白CD8α链。
- 病毒血凝素。
- 程序性细胞死亡蛋白1。
- 神经元核心蛋白。
- 髓磷脂蛋白为零。
H型:绞线C和D之间的额外绞线C'。表1:ABE,表II:CFG。绞线C’/D连接件表一和表二:
- 纤维素酶c的N末端结构域。
- 半乳糖氧化酶的C末端结构域。
我们开发了一个基于结构线形的剖面,覆盖了整个并识别与免疫球蛋白密切相关的Ig样结构域。我们的这些特征不能识别H型或DNA结合Ig样结构域,因为他们的高度分歧。
上次更新时间:2003年5月/第一个条目。
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技术部分
本文件涵盖的PROSITE方法(包括工具和信息):
工具书类
1 | 作者 | 博克·P。霍尔姆·L。桑德C。 |
标题 | 免疫球蛋白折叠。结构分类、层序模式和常见岩芯。 |
来源 | 分子生物学杂志。242:309-320(1994). |
PubMed ID | 7932691 |
2 | 作者 | 哈拉比D.M。Poupon A.公司。莫农J.-P。 |
标题 | 免疫球蛋白折叠家族:序列分析和3D结构比较。 |
来源 | 《蛋白质工程》12:563-571(1999)。 |
PubMed ID | 10436082 |
3 | 作者 | 哈拉比D.M。莫农J.-P。 |
标题 | 免疫球蛋白超家族:关于其组织、物种和功能多样性的见解。 |
来源 | 《分子进化杂志》。46:389-400(1998). |
PubMed ID | 9541533 |
4 | 作者 | 沃尔贝达A。霍尔W.G。 |
标题 | 以3.2 A分辨率精制的中断螺六聚血蓝蛋白的晶体结构。 |
来源 | 分子生物学杂志。209:249-279(1989). |
PubMed ID | 2585484 |
版权
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