烟酰胺单核苷酸腺苷酸转移酶（NMNAT）催化NAD的生物合成+和NaAD+。NMNAT的晶体结构甲烷杆菌与NAD络合+和SO42-揭示了参与结合和催化的活性位点残基。使用定点突变进一步表征其中几个残基所起的作用。Arg11和Arg136与ATP底物的磷酸基团结合有关。这两个残基分别突变为赖氨酸。Arg47不直接与NMN或ATP底物相互作用，但被认为在结合中发挥作用，因为它接近Arg11和Arg136。Arg47突变为赖氨酸和谷氨酸。令人惊讶的是，当用大肠杆菌所有这些NMNAT突变体都捕获了NADP分子+在他们的活动站点中。本NADP+以与NAD显示的构象截然不同的构象结合+在天然酶复合物中。当NADP+与野生型NMNAT共结晶，观察到相同的结构排列。这些研究揭示了NADP的不同构象+在NMNAT的活性部位，表明活性部位的可塑性。
