A变体Hbζ2β2秒由镰刀血红蛋白（Hb S；α2β2秒)通过将成人α-珠蛋白与胚胎ζ-珠蛋白亚基交换，有望成为镰状细胞病（SCD）的治疗剂。血红蛋白ζ2β2秒抑制脱氧血红蛋白S的聚合在体外并反转SCD的特征体内在紊乱的小鼠模型中。与Hb S或正常成人Hb A（α2β2)，血红蛋白ζ2β2秒表现出非典型的特性，包括高氧亲和力、降低协同性、弱玻尔效应和钝化的2,3-二磷酸甘油酯变构。这里，1.95 人血红蛋白ζ的光学分辨晶体结构2β2秒该蛋白在复合转基因敲除小鼠中表达，并从其红细胞中纯化。当与一氧化碳完全结合时，Hbζ2β2秒显示中央水腔，ζ1–β秒2（或ζ2–β秒1） 界面、亚单位间盐桥/氢键相互作用、C末端βHis146盐桥相互作用和β-裂，对于松弛的血红蛋白结构来说非常罕见，更典型的是紧张构象。这些四级时态特征与ζ1β的三级松弛型构象形成对比秒1二聚体和CD和FG角，以及血红素腔的整体结构。这项晶体学研究为Hbζ改变的氧传递特性提供了见解2β2秒此外，还解耦了对Hb配体结合和变构功能至关重要的三级和四级结构事件。
