卟啉是一种三聚体蛋白，参与钼辅因子（Moco）生物合成的最后步骤以及抑制甘氨酸和GABA的聚集A类突触后特化的受体。每个原聚体由位于任一末端的稳定折叠结构域（称为G和E结构域）组成，并由约150个残基的蛋白水解敏感连接子连接。这两个末端结构域都可以以孤立的形式齐聚；然而，在全长蛋白质的背景下，只有G域三聚体永久存在，而E域二聚体被阻止。原子力显微镜（AFM）和小角度X射线散射（SAXS）显示了卟啉结构的高度灵活性。结果表明溶液中的紧凑构象态和扩展构象态之间存在平衡，优先选择紧凑态。CD光谱表明，部分压实是通过连接体与G和E结构域的相互作用实现的。总的来说，这些数据为连接体在凝胶蛋白的整体结构和构象动力学中的作用提供了理论基础。
