组蛋白尾部的翻译后修饰是控制真核生物表观遗传调控的主要过程。组蛋白的赖氨酸甲基化由两类不同的酶动态调节：甲基转移酶和去甲基化酶。JMJD5是一种含有JmjC结构域的组蛋白脱甲基酶，对H3K36me2具有酶活性，在细胞周期进展、昼夜节律和胚胎细胞增殖中起重要作用。这里，我们报道了人类JMJD5的晶体结构，它缺少N-末端175个氨基酸残基。结构表明，Gln275、Trp310和Trp414侧链可能会阻止甲基化赖氨酸插入JMJD5的活性中心，从而抑制截断的JMJD5结构的组蛋白去甲基化酶活性。将JMJD5的结构与特征明确的蛋白质羟化酶FIH的结构进行比较，发现人类JMJD5可能具有蛋白质羟化化酶的功能。JMJD5与核心组蛋白八聚体蛋白的相互作用表明组蛋白可能是JMJD5的潜在底物。
