雄激素受体（AR）的功能抑制机制对于调节参与生理发育的基因以及前列腺癌的进展至关重要。到目前为止，只有两个体内AR介导的转录抑制剂已被鉴定：DAX-1和SHP（小异二聚体伴侣）。SHP是一种缺乏DNA结合和激活域的调节性核受体（NR）。利用X射线晶体学，研究含有Lxx个研究了类LL基序和AR的配体结合域。在所使用的结晶条件下，发现SHP蛋白序列中存在的三个NR盒中，只有NR盒2（LKKIL基序）与AR形成复合物。晶体结构的测定表明，SHP肽（14mer）的十个氨基酸通过与AR的相互作用而有序。两条侧链产生独特的相互作用，这在其他AR肽复合物中未见报道。SHP的NR盒2以其他NR-L观察到的方式与AR表面上的适应性疏水槽结合xx个类LL复合物。与辅激活肽和SHP肽结合的AR结构的比较揭示了它们结合位点的结构相似性，表明SHP可能通过与AR辅激活物竞争来抑制转录AR活性。
