人CD59是一种小的膜结合糖蛋白，通过结合补体蛋白C8和C9，起到补体系统膜攻击复合物（MAC）抑制剂的作用。CD59可溶结构的晶体结构测定为2.1 奥分辨率。当与使用NMR测定的CD59先前模型进行比较时，发现了一些有趣的差异，包括螺旋α1的位置，这有助于形成C8和C9的结合面。有趣的是，晶体结构与更新的CD59核磁共振模型更紧密地重叠，该模型是使用蒙特卡罗最小化法生成的，包括螺旋α1。与CD59抑制功能增强或降低相关的突变图谱显示，结合区位于α1和三链β-片之间的缝隙中，正如之前已经确定的那样。该区域核心的残基在电子密度上有序，部分原因是稳定共价和非共价相互作用的网络，并表现出疏水和碱性残基的有趣“条纹”分布。将之前建模的同一肽对接到核磁共振结构中表明，Arg55被假定存在于“开放”和“闭合”位置，在这两个位置之间处于中间位置，并且很容易接触肽。关于CD59如何与小肽相互作用的进一步线索来自该结构的晶体堆积，这表明包含残基20–24的对称相关环在空间上与模拟肽相似。CD59的这种高分辨率结构将有助于更精确地剖析其与C8和C9的相互作用，从而增加设计增强型CD59治疗药物的可能性。
