用两种不同pH值（pH5和8）的结晶条件获得的晶体，测定了人醛糖还原酶（ALR2）与抑制剂IDD552复合物的X射线晶体结构。在这两种结构中，抑制剂的带电羧基头与活性位点结合，与His110和Tyr48进行氢键相互作用，与NADP进行静电相互作用+这两种结构之间有一个重要的区别：在pH值为8时，观察到抑制剂羧酸部分的双构象，其中一个水分子与主构象相互作用。这是首次在ALR2活性位点的深处观察到水分子。此外，在占用因子较低的配置中，差异电子密度图显示抑制剂羧酸和Tyr48侧链O原子之间氢键中H原子的清晰峰值（2.5σ）。该峰的位置意味着该氢原子在两个O原子之间共享，这表明可能存在从该残基到抑制剂的直接质子转移。这一事实符合催化机制的模型，其中质子由Tyr48羟基提供给底物。这些观察结果对药物设计和了解ALR2机制都很有用。
