胍基乙酸甲基转移酶（GAMT）是催化肌酸生物合成最后一步的酶。这种酶在所有脊椎动物的肝脏中都大量存在。从N末端截短氨基酸37的重组大鼠肝脏GAMT已与S公司-腺苷同型半胱氨酸（SAH）单斜修饰，晶体结构测定为2.8 奥分辨率。晶体不对称单元中有两个二聚体。每个二聚体具有非晶体学双重对称性，并通过伪-4与另一个二聚体相关三晶体对称性b条轴。单斜变质中结晶的GAMT的整体结构与四方变质中观察到的结构非常相似等。(2002),分子生物学杂志。 320，223–235]，但包含Tyr136的回路除外。在单斜修饰中，四个亚基中的三个亚基的环具有催化不利构象，而第四个亚单位的环具有四方修饰晶体中观察到的催化有利构象。从单斜和四方修饰的结构可以解释为什么Y136F突变酶保留了相当大的催化活性而Y136V突变酶失去了催化活性。还测定了四方改性Gd衍生物的晶体结构。通过比较Gd-衍生物结构与四方和单斜修饰中的天然结构，观察到了Gd-离子结合在蛋白质晶体学中应用的有用特征。Gd离子可以与蛋白质结合而不改变蛋白质的天然结构，Gd原子从Cu产生强烈的反常色散信号 K（K）α辐射；然而，Gd-离子与蛋白质的结合需要相对特定的几何形状。
