铁氧还蛋白是可溶性铁硫蛋白，参与许多电子转移反应。携带单个[2Fe-2S]簇的植物型铁氧还蛋白是光系统I的电子受体。来自嗜热蓝藻的铁氧还毒素层粘连Mastigocladus具有独特的耐热性能。分离出的蛋白质在高于338 K的温度下具有活性。编码来自层粘连分枝杆菌被亚克隆到表达载体并在大肠杆菌将重组蛋白纯化至接近均匀，并使用悬滴法结晶。在几种结晶条件下生长出薄的针状晶体，但由于散射较差，不适合X射线分析。为了获得更好的衍射晶体，直接从层粘连分枝杆菌细胞。使用30%PEG 4000，0.32获得单晶M（M）镁（NO三)2，20米M（M）Tris-HCl pH 8.2。这些晶体使用同步辐射衍射到1.25°分辨率，被发现属于正交空间群P（P）212121，带有晶胞参数一= 28.45,b条= 50.93,c（c）= 110.91 Å. 发现不对称单元包含两个铁氧还蛋白分子，对应的是V（V）M（M）1.9奥三达-1溶剂含量为34%。本研究表明，从天然宿主纯化的蛋白质中制备晶体可以克服重组蛋白晶体衍射不良的问题。
