与传统观点相反，最近的研究表明，白蚁并不一定依赖共生细菌来处理纤维素。它们分泌自己的纤维素酶，主要是内切-β-1,4-葡聚糖酶和β-1,4葡萄糖苷酶。这里，来自高等白蚁的内源性内切葡聚糖酶的第一个结构高崎Nasutitermes takasagoensis（NtEgl）报告为1.40 奥分辨率。NtEgl具有（α/α）的一般折叠6桶，这是糖基水解酶家族9的常见折叠模式。三维结构分析表明，保守的Glu412为催化酸碱残基，保守的Asp54或Asp57为碱。这种酶含有钙2+-其基底结合裂隙附近的结合部位。钙的结构比较2+-将浸泡晶体的pH值从5.6（最佳酶活性的pH值）降低到2.5（钙的pH值2+-结合酶在C的位置上没有显著差异α原子。主要区别在于连接Ca的残基侧链的构象2+离子。pH 6.5时NtEgl的整体结构与pH 5.6时相似。观察到的主要变化是催化酸/碱Glu412侧链的构象，它从疏水空腔旋转到相对亲水的环境。这种侧链置换可能会降低较高pH值下的酶活性。
