CarD蛋白在基础条件下在分枝杆菌菌株中高度表达，并在多种类型的遗传毒性应激和饥饿期间转录诱导。CarD蛋白结合RNA聚合酶的β亚单位并影响基因表达。干扰CarD和RNA聚合酶β亚单位之间的相互作用对分枝杆菌的生存、抗应激能力和发病机制具有重要影响。为了了解CarD的结构及其与RNA聚合酶β亚单位的相互作用，结核分枝杆菌卡D(结核分枝杆菌CarD）和水热Thermus aquaticus重组表达并纯化RNA聚合酶β亚单位。使用圆二向色光谱的二级结构分析表明结核分枝杆菌CarD含有约60%的α-螺旋、约7%的β-片和约33%的随机-线圈结构。的C末端域结核分枝杆菌CarD（卡83–161)结晶，X射线结构测定为2.1 奥分辨率。卡D83–161形成一个扭曲的Y形结构，包含由一个环连接的三个螺旋束。构成扭曲Y形结构的残基在其他分枝杆菌的CarD序列中高度保守。CarD的比较83–161具有最近确定的全长的结构结核分枝杆菌和嗜热杆菌CarD晶体结构揭示了CarD C末端结构域残基141-161的结构差异83–161结构。CarD的结构变化83–161结构是由于蛋白质水解和结晶伪影产生的。
