与抗原处理（TAP）蛋白相关的人类转运体属于ATP-结合盒（ABC）转运体超家族，由TAP1和TAP2亚基异源二聚体形成。TAP以依赖ATP的方式选择性地将细胞溶质肽泵入内质网腔。TAP ATP酶结构域的催化循环在分子水平上尚不清楚。TAP ATP酶域催化中间体的结构将有助于理解ATP水解的化学机制。为了了解这一机制，对人TAP1（NBD1）的ATP酶结构域进行了表达和纯化，结晶为无核苷酸和过渡态复合物形式，并进行了X射线晶体学研究。NBD1蛋白结晶（i）为无核苷酸载脂蛋白形式；（ii）与ADP-Mg络合物2+，模拟产品绑定状态；（iii）与钒酸盐ADP Mg的络合物2+，模拟ATP结合态；和（iv）与叠氮-ADP-Mg络合物2+，也模仿ATP结合状态。使用内部X射线衍射设备，在1.5418º的波长下，收集apo和络合物NBD1的X射线衍射数据集。apo和络合NBD1晶体属于原始六方空间群P（P）62，其中一个单体在不对称单元中。本文报道了apo和络合NBD1的结晶、数据收集和初步晶体学分析。
