氨酰司他丁二肽酶（PepD）蛋白由溶藻弧菌pepD被成功地过度表达和表征，并鉴定了可能负责金属结合和催化的活性位点残基。纯化的酶每个单体含有两个锌离子。重组二肽酶在溶液中被鉴定为同源二聚体，对Xaa-His二肽表现出广泛的底物特异性，对His-His二肽具有最高的活性。纯化后的蛋白质采用悬挂滴气相扩散法结晶。初步晶体学分析表明该晶体属于空间群P（P）61或P（P）65，带有单位-细胞参数一 = b条= 80.42,c（c）= 303.11 Å. 晶体中每个不对称单元含有两个分子，预测的溶剂含量为53.4%。
