我们对吸附到固体表面的27段晶格模型蛋白质的热、结构和动力学特性进行了蒙特卡罗模拟。该蛋白质由以下序列组成A类和B类其顺序和拓扑接触能量值被选择，以便$<trans\; data-src="(">(</trans>\mathrm{<trans\; data-src="3">三</trans>}\mathrm{}<trans\; data-src="\times ">\times </trans>\mathrm{<trans\; data-src="3">三</trans>}<trans\; data-src="\times ">\times </trans>\mathrm{<trans\; data-src="3">三</trans>}$立方）折叠状态发生在没有吸附表面的情况下[E.I.Shakhnovich和M.Gutin，Proc.Natl.Acad.Sci.USA90, 7195 (1993)]. 表面由一个位点平面组成，这些位点可以（i）与所有接触的蛋白质片段平等地相互作用（一个相同的亲和表面），或者（ii）与类型更强烈地相互作用A类接触段（一个A类亲和表面）。对于这两个表面，我们发现一个最初折叠的蛋白质的构象变化是从一个连续过渡到一个所有片段都与表面接触的结构开始的。然后部分再折叠到低能状态；这一步骤是连续的，导致等亲和力表面的完全表面接触，并被激活，导致表面接触的显著损失A类亲和曲面。我们还观察到平均表面接触程度较小（较大）(A类)亲和表面随着温度的升高而升高。

• 收到日期：2000年12月26日

内政部：https://doi.org/10.103/PhysRevE.65.031912