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迪莫斯·古恩达卢利斯;朱利安·多利埃;安德烈·斯塔西亚克

结节和蛋白质结构。 （英语） Zbl 1447.92302号

Flapan，Erica（编辑）等人，《生物聚合物的拓扑和几何》。2018年4月21日至22日，美国马萨诸塞州波士顿东北大学，AMS生物聚合物拓扑结构特别会议。普罗维登斯，RI：美国数学学会（AMS）。康斯坦普。数学。746, 185-199 (2020).
摘要：许多蛋白质形成开放的结。为了根据拓扑结构对蛋白质进行研究和分类，需要人工闭合蛋白质链，以便将其作为一个结进行分析。类结蛋白理论为这种方法提供了一种变通方法，可以更精细地概述类结蛋白的拓扑结构。在这篇综述中，我们解释了如何使用类结理论分析开放蛋白链。
关于整个系列，请参见[Zbl 1435.57001号].

引用于7文件

MSC公司：

第92天20分 蛋白质序列，DNA序列
57 K10 结理论
57Z10号 流形和细胞复合体与生物学的关系
92-02 与生物学有关的研究博览会（专著、调查文章）

关键词：

纽结理论;节肢动物;不变性;蛋白质结构
PDF格式BibTeX公司 XML格式引用
\textit{D.Goundaroulis}等人，康特姆。数学。746185-199（2020年；Zbl 1447.92302）
全文： 内政部

参考文献：

[1] A.L.Mallam和S.E.Jackson，新翻译蛋白质中的结是自发形成的，并由伴侣蛋白加速。自然化学。《生物》第8卷第2期（2012年），第147-53页。doi:10.1038/nchembio.742。
[2] P.Dabrowski-Tumanski、A.I.Jarmolinska和J.I.Sulkowska JI。预测折叠最小打结蛋白质的最佳接触集合。物理学杂志-凝聚态物质。27第35号（2015年）。doi:10.1088/0953-8984/27/35/354109。
[3] J.I.Sulkowska、J.K.Noel和J.N.Onuchic，《打结蛋白质折叠的能量景观》。程序。国家。阿卡德。科学。《美国法典》第109卷第44号（2012年），17783-8。doi:10.1073/pnas.1201804109。
[4] P.Virnau、L.A.Mirny和M.Kardar，《蛋白质中的复杂结：功能和进化》。公共科学图书馆计算。生物学2（2006），1074-1079。
[5] M.K.Sriramoju、Y.Chen、Y-T.C.Lee和S-T.D.Hsu，拓扑结双歧化酶表现出前所未有的机械稳定性，能够承受AAA+蛋白酶Sci的蛋白水解。报告8第1号（2018年），7076。
[6] J.I.Sulkowska、P.Sulkawski、P.Szymczak和M.Cieplak结对蛋白质Proc的稳定作用。国家。阿卡德。科学。《美国法典》第105卷第50号（2008），19714-19719。https://doi.org/10.1073/pnas.0805468105
[7] P.Dabrowski-Tumanski、A.Stasiak和J.I.Sulkowska，《寻找蛋白质中结的功能优势》。PLoS ONE 11（2016），e0165986，doi:10.1371/journal.pone.0165986。
[8] J.I.Sulkowska、Joanna、E.J.Rawdon、K.C.Millett、J.N.Onuchic、Jose N和A.Stasiak，蛋白质中复杂打结和滑动打结模式的保存。程序。国家。阿卡德。科学。美国109第26号（2012），E1715-E1723。
[9] Turaev，Vladimir，Knotoids，Osaka数学杂志。，49, 1, 195-223 (2012) ·Zbl 1271.57030号
[10] G“{u} 克\"{u} mc公司\“{u}，Neslihan；Kauffman，Louis H.，knotoids的新不变量，《欧洲组合杂志》，65，186-229（2017）·Zbl 1373.57012号 ·doi:10.1016/j.ejc.2017.06.004
[11] D.Goundaroulis、J.Dorier、F.Benedetti和A.Stasiak，使用类结的概念研究单个蛋白质链的全局和局部纠缠。科学。报告7第1号（2017年），6309。
[12] D.Goundaroulis、N.Gugumcu、S.Lambropoulou、J.Dorier、A.Stasiak和L.Kauffman，使用类结和键结概念的开放结蛋白链拓扑模型。《聚合物9》第9期（2017年），第444页。
[13] J.Dorier、D.Goundaroulis、F.Benedetti和A.Stasiak，《Knoto-ID：利用类结的概念研究开放蛋白质链的纠缠的工具》。生物信息学，34 no 19（2018），3402-3404，内政部https://doi.org/10.1093/bioinformatics/bty365.
[14] G“{u} 克\"{u} mc公司\“{u}，Neslihan；Nelson，Sam，结类动物的双量子染色不变量，J.结理论分歧，28，4，1950029，18 pp.（2019）·Zbl 1428.57004号 ·doi:10.1142/S0218216519500299
[15] A.Barbensi、D.Buck、H.A.Harrington和M.Lackenby，《节肢动物的双分支覆盖物》。arxiv:1811.09121（2018）。
[16] 染料，H.A。；考夫曼，路易斯·H。，虚拟交叉数和箭头多项式，J.结理论分歧，18，10，1335-1357（2009）·Zbl 1195.57028号 ·doi:10.1142/S0218216509007166
[17] D.Goundaroulis、J.Dorier和A.Stasiak，《平面和球面上类结的系统分类》，arXiv：1902.07277（2019）·Zbl 1447.92302号
[18] B.Alberts、A.Johnson、J.Lewis、M.Raff、K.Roberts和P.Walter，《细胞分子生物学》。Garland Science，纽约，2008年。
[19] H.M.Berman、J.Westbrook、Z.Feng、G.Gilliland、T.N.Bhat、H.Weissig、I.N.Shindyalov和P.E.Bourne，蛋白质数据库。《核酸研究》28第1号（2000年），235-242。
[20] K.Alexander、A.J.Taylor和M.R.Dennis蛋白质被分析为虚拟结科学。报告7第1号（2017）42300。
[21] N.P.King、E.O.Yeates和T.O.Yeates，蛋白质中罕见滑节的鉴定及其对稳定性和折叠的影响。《分子生物学杂志》373第1期（2007年），第153-166页。
[22] Millett，Kenneth C.，《随机游动和等边多边形中的结、滑结和短命结》，《结理论分歧》，19，5，601-615（2010）·Zbl 1191.57009号 ·doi:10.1142/S0218216510008078
[23] K.Koniaris，M.Muthukumar，环状聚合物中的自纠缠。化学杂志。物理学。95第4期（1991年），2873-2881。
[24] D.Shi、X.Yu、L.Roth、H.Morizono、M.Tuchman和N.M.Allewell，野油菜黄单胞菌N-乙酰鸟氨酸转氨甲酰化酶与底物和底物类似物络合的结构暗示底物结合和催化作用的机制。蛋白质结构。功能。生物信息。64 (2006), 532-542.
[25] W.Niemyska、P.Dabrowski-Tumanski、M.Kadlof、E.Haglund、P.Sulkowski和J.I.Sulkawska，《复杂套索：蛋白质中新的缠结基序》。科学。代表6（2016），36895。
[26] P.Dabrowski-Tumanski、P.Rubach、D.Goundaroulis、J.Dorier、K.C.Millett、E.J.Rawdon、P.Sulkowski、A.Stasiak和J.I.Sulkawska，KnotProt 2.0：具有结和其他纠缠结构的蛋白质数据库。《核酸研究》47 D1，（2018）D367-D375。https://doi.org/10.1093/nar/gky1140.
[27] P.Dabrowski-Tumanski、P.Rubach、D.Goundaroulis、J.Dorier、K.C.Millett、E.J.Rawdon、P.Sulkowski、A.Stasiak和J.I.Sulkawska，KnotProt 2.0：具有结和其他纠缠结构的蛋白质数据库。《核酸研究》47 D1，（2018）D367-D375。https://doi.org/10.1093/nar/gky1140.
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