×
安吉洛·帕韦西

线性判别分析预测热稳定性的决定因素：以谷氨酸脱氢酶蛋白家族为例。 （英语） Zbl 1412.92101号

J.西奥。生物。 357, 160-168 (2014).
摘要：对于单个蛋白质家族中热稳定性的决定因素知之甚少。事实上，大多数关于热稳定性的知识都来自于大型、异质、嗜热和嗜中温蛋白质组之间的比较分析。在这里，我们提出了一种多元统计方法，旨在检测单个蛋白质家族中热稳定性的特征序列。它被应用于谷氨酸脱氢酶（GDH）家族，这是研究这一特殊过程的良好模型。GDH的结构由六个亚基组成，每个亚基被组织成两个域。蛋白质亚基表面离子对网络的形成，或亚基间疏水相互作用的增加，被认为是解释高温稳定性的重要因素。然而，识别参与这一过程的氨基酸变化仍然难以捉摸。我们的方法包括对古生菌和细菌（33个嗜热GDH和36个嗜中温GDH）的一组GDH序列进行线性判别分析。这导致检测到3个氨基酸簇作为热稳定性的假定决定因素。它们定位于亚单位界面或靠近NAD（P）辅酶的结合位点。通过对簇内的分析，预测了8个关键氨基酸位点。鉴于每个蛋白质家族似乎都采用自己的策略来实现热稳定性，这种方法可能具有广泛的用途。

MSC公司：

92C40型 生物化学、分子生物学

关键词：

古菌;细菌;嗜中温菌;多元统计;嗜热菌

软件：

R（右）;iEzy-药物;iRSpot-PseDNC公司;iSNO-PseAAC公司;iNuc-PhysChem;AA索引;iCDI-PseFpt公司
PDF格式BibTeX公司 XML格式引用
\textit{A.Pavesi}，J.Theor。生物.357，160--168（2014；Zbl 1412.92101）
全文： 内政部

参考文献：

[1] 贝克·P·J。；Britton，K.L。；恩格尔，P.C。；法兰茨，G.W。；Lilley，K.S。；赖斯，D.W。；Stillman，T.J.，谷氨酸脱氢酶结构中的亚单位组装和活性位点定位，蛋白质：结构。功能。Genet，12，75-86（1992）
[2] 比比，M。；奥康纳，B.D。；Ryttersgaard，C。；Boutz，D.R。；佩里·L·J。；Yeates，T.O.，《嗜热菌中二硫键和蛋白质稳定的基因组学》，《公共科学图书馆·生物学》。，3，e309（2005）
[3] Bhuiya，M.W。；樱叶，H。；Ohsima，T。；Imagawa，T。；卡图努马，N。；Tsuge，H.，超高温NAD依赖性谷氨酸脱氢酶的第一个晶体结构岛热杆菌《分子生物学杂志》。，345, 325-337 (2005)
[4] 比约克，A。；Dalhus，B。；Mantzilas，D。；Sirevág，R。；Eijsink，V.G.H.，通过二聚体-二聚体界面的单点突变大幅度提高四聚体苹果酸脱氢酶的热稳定性，J.Mol.Biol。，341, 1215-1226 (2004)
[5] Bommarius，A.S。；布罗林，J.M。；Chaparro-Riggers，J.F。；Polizzi，K.M.，《提高蛋白质稳定性的高通量筛选》，Curr。操作。生物技术。，17, 606-610 (2006)
[6] Britton，K.L。；贝克·P·J。；博尔赫斯，K.M.M。；恩格尔，P.C。；A.帕斯科。；赖斯，D.W。；Robb，F.T。；斯坎杜拉，R。；Stillman，T.J。；Yip，K.S.P.，通过比较火球菌属和立陶宛热球菌《欧洲生物化学杂志》。，229, 688-695 (1995)
[7] Burra，P.V。；卡尔马，L。；Tompa，P.，《原核生物热适应中结构紊乱和功能复杂性的减少》，Plos One，5，e12069（2010）
[8] Campen，A。；威廉姆斯，R.M。；Brown，C.J。；孟，J。；乌夫斯基，V.N。；Dunker，A.K.，TOP-IDP量表：一种测量内在紊乱倾向的新氨基酸量表，蛋白质-肽。Lett，15956-963（2008）
[9] Chakravarty，S。；Varadarajan，R.，《蛋白质热稳定性增强因素的阐明：基于结构基因组学的研究》，《生物化学》，第41期，第8152-8161页（2002年）
[10] Chen，W。；Lin，H。；冯，P.M。；丁，C。；Zuo，Y.C。；Chou，K.C.，iNuc-PhysChem:一种基于序列的预测因子，用于通过物理化学性质识别核小体，PLoS One，7，e47843（2012）
[11] Chen，W。；李，L。；杜，Z。；刘杰。；Reitter，J.N。；Mills，K.V。；林哈特，R.J。；Wang，C.，内含子前体中催化半胱氨酸之间的分子内二硫键，《美国化学杂志》。《社会学杂志》，1342500-2503（2012）
[12] Chen，W。；冯，P.M。；Lin，H。；Chou，K.C.，iRSpot-PseDNC：用伪二核苷酸成分识别重组点，《核酸研究》，41，e68（2013）
[13] Chou，K.C.，关于蛋白质属性预测和伪氨基酸组成的一些评论，J.Theor。生物学，273236-247（2011）·Zbl 1405.92212号
[14] 丁，Y。；蔡，Y。；Han，Y.，古菌和细菌蛋白质热稳定性的结构基础比较，极端微生物，1677-78（2012）
[15] Edwards，A.L.，多元回归与方差和协方差分析，纽约（1985），WH Freeman and Company·Zbl 0604.62061号
[16] Fisher，R.A.，《分类问题中多重测量的使用》，Ann.Eugen。，8, 376-386 (1936) ·Zbl 0019.35703号
[17] Glyakina，A.V。；Garbuzynskiy，S.O。；洛巴诺夫，M.Y。；Galzitskaya，O.V.，外部残基的不同包装可以解释嗜热和中温生物体蛋白质热稳定性的差异，生物信息学，17，2231-2238（2007）
[18] 格罗米哈，M.M。；Suresh，M.X.，使用机器学习算法区分嗜中温和嗜热蛋白质，蛋白质，701274-1279（2008）
[19] Horimoto，K。；铃木，H。；Otsuka，J.，脊椎动物血红蛋白中适应性氨基酸和中性氨基酸替代的区别，J.Mol.Evol。，31302-324（1990年）
[20] Hugenholtz，P。；Stackebrandt，E.，《嗜热嗜血芽孢杆菌从放线菌门中的嗜热芽孢杆菌亚纲重新分类为氯仿门中的热微生物纲（修订描述）》，国际期刊系统。埃沃。微生物。，54, 2049-2051 (2004)
[21] 伊哈卡，R。；Gentleman，R.，R：数据分析和图形语言，J.Compute。图表。统计，5299-314（1996）
[22] 川岛，S。；Pokarowsky，P。；波卡罗夫斯卡，M。；科林斯基，A。；Katayama，T。；Kaneisha，M.，AAindex:氨基酸指数数据库，2008年进度报告，核酸研究，36，D202-205（2008）
[23] 纳普，S。；德沃斯，W.M。；赖斯，D。；Ladenstein，R.，嗜热真杆菌谷氨酸脱氢酶的晶体结构海洋热藻分辨率为3.0 A，J.Mol.Biol。，267, 916-932 (1997)
[24] Korkhin，Y。；Kalb（Gilboa），A.J。；佩雷茨，M。；O.博金。；Burstein，Y。；Frolow，F.，低聚物完整性-细菌乙醇脱氢酶热稳定性的结构关键，蛋白质科学。，8, 1241-1249 (1999)
[25] 库马尔，S。；马，B。；蔡长杰。；Nussinov，R.，嗜热和中温谷氨酸脱氢酶单体中盐桥的静电强度，蛋白质：结构。功能。Genet，38，368-383（2000）
[26] Lachenbruch，P.A。；Goldstein，M.，判别分析，生物统计学，35，69-85（1979）·Zbl 0404.62033号
[27] 拉登斯坦，R。；Ren，B.，对早期教条的重新思考，称“没有证据表明古生菌蛋白质中存在二硫键”，《嗜极细胞》，12，29-38（2008）
[28] Lebbink，J.H.G。；纳普，S。；范德奥斯特，J。；赖斯，D。；拉登斯坦，R。；de Vos，W.M.，工程活动和稳定性海洋热托加谷氨酸脱氢酶。II： 在亚基界面构建16个残基的离子对网络，J.Mol.Biol。，289, 357-369 (1999)
[29] Li，Y.Q。；密达乌，C.R。；Fang，J.W.，用于区分高温和中温蛋白质的新型评分函数，用于预测蛋白质突变体的相对热稳定性，BMC生物信息学，11，62（2010）
[30] Lin，Y.S.，使用基于收敛进化概念的策略来识别负责热适应的残基替换，《蛋白质》，73，53-62（2008）
[31] Massey，F.J.，《Kolmogorov-Smirnov拟合优度测试》，美国统计协会，253，68-78（1951）·Zbl 0042.14403号
[32] 梅内德斯·阿里亚斯，L。；Argos，P.，《工程蛋白质热稳定性》。序列统计指出α螺旋中的残基替换，J.Mol.Biol。，206, 397-406 (1989)
[33] Min，J.L。；Xiao，X。；Chou，K.C.，iEzy-Drug:一个网络服务器，用于识别细胞网络中酶和药物之间的相互作用，Biomed。Res.Int.，701317（2013）
[34] 大冢，J。；宫崎骏，K。；Horimoto，K.，蛋白质进化中的发散模式和选择模式——脊椎动物肌红蛋白和血红蛋白链的例子，J.Mol.Evol。，36, 153-181 (1993)
[35] Sadeghi，M。；Naderi-Manesh，H。；M.扎拉比。；Ranjbar，B.，《嗜热蛋白质热稳定性的影响因素》，Biophys。化学。，119, 256-270 (2006)
[36] 苏赫里，K。；Claverie，J.M.，《高温稳定性的基因组相关性》，更新，J.Biol。化学。，278, 17198-17202 (2003)
[37] 辛格，G.A.C。；Hickey，D.A.，嗜热原核生物具有密码子使用、氨基酸组成和核苷酸含量的特征模式，Gene，31739-47（2003）
[38] 斯莫尔，Z。；尼科利奇，N。；苏佩克，F。；Smuc，T。；斯巴尔扎里尼，I。；Krisko，A.，蛋白质组序列特征携带原核生物环境生态位的特征，BMC Evol。《生物》，2011年11月26日
[39] Snedecor，G.W。；Cochran，W.G.，《统计方法》（1967），爱荷华州立大学出版社：爱荷华国立大学出版社牛津·Zbl 0727.62003号
[40] Szilagyi，A。；Zavodosky，P.，《嗜中温、中度嗜热和极端嗜热蛋白质亚基之间的结构差异：综合调查结果》，《结构》，8493-504（2000）
[41] 高野，K。；Yutani，K.，基于蛋白质突变体的经验稳定性分析的侧链对蛋白质稳定性贡献的新尺度，蛋白质工程，14525-528（2001）
[42] 泰勒·T·J。；Vaisman，I.I.，嗜热蛋白和中温蛋白的鉴别，BMC结构。生物，10，补遗1，S5（2010）
[43] 托斯，E.A。；沃比，C。；Dixon，J.E。；Goedken，E.R。；Marqusee，S。；酵母，T.O.，腺苷酸琥珀酸裂解酶的晶体结构嗜气热杆菌揭示了具有三个二硫键的细胞内蛋白质，J.Mol.Biol。，301, 433-450 (2000)
[44] Vetriani，C。；Maeder，D.L。；北卡罗来纳州托利迪。；Yip，K.S.P。；Stillman，T.J。；Britton，K.L。；赖斯，D.W。；Klum，H.H。；Robb，F.T.，《蛋白质在100°C以上的热稳定性：离子相互作用的关键作用》，Proc。国家。阿卡德。科学。美国，95，12300-12305（1998）
[45] Xiao，X。；Min，J.L。；王，P。；Chou，K.C.，iCDI-PseFpt：利用PseAAC和分子指纹识别细胞网络中的通道药物相互作用，J.Theor。《生物学》，337，71-79（2013）·Zbl 1411.92115号
[46] 徐，Y。；丁，J。；Wu，L.Y。；Chou，K.C.，iSNO PseAAC：通过将位置特异性氨基酸倾向纳入伪氨基酸组成来预测蛋白质中的半胱氨酸S-三甲基化位点，PLoS One，8，e55844（2013）
[47] 徐，Y。；邵学杰。；Wu，L.Y。；邓，纽约。；Chou，K.C.，iSNO-AAPAR:将氨基酸成对偶联到PseAAC中以预测蛋白质中半胱氨酸S-甲酰化位点，Peer J，1，e171（2013）
[48] Yip，K.S。；Stillman，T.J。；布里顿，K.L。；Artymiuk，P.J。；贝克·P·J。；Sedelnikova，S.E。；恩格尔，P.C。；A.帕斯科。；Chiaraluce，R。；Consalvi，V。；斯坎杜拉，R。；赖斯，D.W火球菌属谷氨酸脱氢酶揭示了离子对网络在极端温度下维持酶稳定性的关键作用，结构，31147-1158（1995）
[49] 泽尔多维奇，K.B。；别列佐夫斯基，I.N。；Shakhnovich，E.I.，嗜热适应的蛋白质和DNA序列决定因素，公共科学图书馆计算机。生物，3，e5（2007）
[50] 张，G。；Fang，B.，氨基酸沿序列分布在鉴别嗜中温和嗜热蛋白质中的应用，《过程生物化学》。，41, 1792-1798 (2006)
[51] 周，H。；周瑜，量化氨基酸残基埋藏对蛋白质稳定性的影响，《蛋白质》，54，315-322（2004）
此参考列表基于出版商或数字数学图书馆提供的信息。其项与zbMATH标识符进行启发式匹配，可能包含数据转换错误。在某些情况下，zbMATH Open的数据对这些数据进行了补充/增强。这试图尽可能准确地反映原始论文中列出的参考文献，而不要求完整或完全匹配。