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跨膜β-桶残留物的统计分析和暴露状态分类。 (英语) Zbl 1403.92204号

摘要:有几种计算方法可用于从序列中鉴定跨膜β-桶蛋白(TMB)。其中一些方法还提供了假定TMB的跨膜(TM)边界。本研究的目的是(1)推导TM残基暴露于脂质双层的倾向,(2)预测TMB残基的暴露状态(即暴露于双层或隐藏在蛋白质结构中)。针对外膜(OM)疏水核心区的TMB残基、OM的脂质-水界面区和内膜(IM)脂质-水接口区的螺旋膜蛋白(HMP)残基,分别导出了三种新的倾向量表,即BTMC、BTMI和HTMI。导出了单体和功能齐聚TMB的单独倾向标度。导出的倾向反映了各自膜双层区域的不同物理化学性质,并用于计算TMB残留物暴露状态的预测方法。基于这些倾向、守恒指数和残留物的频率分布,跨膜残留物分为埋藏/暴露残留物,膜芯和界面残留物准确度分别为77.91%和80.42%。还讨论了从AAIndex数据库中获得的衍生标度与不同物理化学性质的相关性。有关残余倾向和埋藏状态的知识将有助于注释未知结构的假定TMB。

MSC公司:

92D20型 蛋白质序列,DNA序列
第62页第10页 统计学在生物学和医学中的应用;元分析
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全文: 内政部

参考文献:

[1] Adamian,L。;Liang,J.,预测多面体膜蛋白的跨膜螺旋取向,BMC结构生物学,6,13-30,(2006)
[2] 阿里,M。;Imperiali,B.,《蛋白质齐聚:如何和为什么》,生物有机和药物化学,13,5013-5020,(2005)
[3] 贝明,T。;Weinstein,H.,基于知识的跨膜结构域蛋白埋藏面和暴露面分析和预测量表,生物信息学,1822-1835,(2004)
[4] 黑色,S。;Mould,D.,分析具有翻译后或共翻译修饰的蛋白质的疏水性参数的发展,分析生物化学,193,72-82,(1991)
[5] 博格达诺夫,M。;Dowhan,W.,脂质辅助蛋白质折叠,生物化学杂志,274,36827-36830,(1999)
[6] Bowie,J.,《解决膜蛋白折叠问题》,《自然》,438,581-589,(2005)
[7] 公牛,H。;Breese,K.,氨基酸溶液的表面张力:氨基酸残基的疏水性尺度,生物化学和生物物理档案,161665-670,(1974)
[8] 张伯伦,A。;Lee,Y。;Kim,S。;Bowie,J.,浮潜偏好在跨膜螺旋中培养氨基酸组成偏差,《分子生物学杂志》,339471-479,(2004)
[9] 希德·H。;Bunster,M。;卡纳莱斯,M。;Gazitua,F.,蛋白质的疏水性和结构类别,蛋白质工程,5373-375,(1992)
[10] 唐纳利,D。;奥弗林顿,J。;Ruffle,S。;Nugent,J。;Blundell,T.,《α-螺旋跨膜结构域建模:脂肪堆积残基替代表的计算和使用》,《蛋白质科学》,255-70,(1993)
[11] Edelsbrunner,H.,《球的并集及其双重形状,离散和计算几何》,第13期,第415-440页,(1995)·兹伯利0826.68053
[12] Edelsbrunner,H。;马塞洛。;傅,P。;Liang,J.,测量蛋白质和蛋白质空隙,(),256-264
[13] 艾森伯格,D。;McLachlan,A.,蛋白质折叠和结合中的溶剂化能量,《自然》,319199-203,(1986)
[14] 艾森伯格,D。;韦斯,R。;Terwilliger,T。;Wilcox,W.,疏水矩和蛋白质结构,(),109-120
[15] Engelman,D。;斯特茨,T。;Goldman,A.,《识别膜蛋白氨基酸序列中的非极性跨双层螺旋》,《生物物理和生物物理化学年度评论》,15,321-353,(1986)
[16] Eppens,E。;努文,N。;Tommassen,J.,细菌外膜蛋白通过周质时的折叠,EMBO杂志,16,4295-4301,(1997)
[17] Fauchere,J。;查顿,M。;基尔,L。;Verloop,A。;Pliska,V.,《生物学和药理学相关研究中的氨基酸侧链参数》,国际肽和蛋白质研究杂志,32,269-278,(1988)
[18] Fauchere,J。;Pliska,V.,N-乙酰-氨基酸酰胺分配的氨基酸侧链的疏水参数pi,欧洲药物化学杂志,18,369-375,(1983)
[19] 弗里曼,T。;Wimley,W.,《预测跨膜β-桶的高精度统计方法》,生物信息学,261965年,(2010)
[20] 弗里德曼,J。;哈斯蒂,T。;Tibshirani,R.,《统计学习的要素》(2001)·Zbl 0973.62007号
[21] Gimpelev,M。;福雷斯特,L。;D.穆雷。;Honig,B.,膜和可溶性蛋白质的螺旋堆积模式,生物物理杂志,87,4075-4086,(2004)
[22] Granseth,E。;冯·海因,G。;Elofsson,A.,《膜蛋白的膜-水界面区域研究》,《分子生物学杂志》,346377-385,(2005)
[23] Grantham,R.,《帮助解释蛋白质进化的氨基酸差异公式》,《科学》,185862-864,(1974)
[24] Gunasekaran,K。;Nagarajaram,H。;罗马克里希南,C。;Balaram,P.,蛋白质结构中的立体化学标点符号:含甘氨酸和脯氨酸的螺旋停止信号,分子生物学杂志,275917-932,(1998)
[25] 霍普,T。;Woods,K.,从氨基酸序列预测蛋白质抗原决定簇,美国国家科学院学报,783824-3828,(1981)
[26] 徐,C。;Lin,C.,多类支持向量机方法的比较,IEEE神经网络事务,13415-425,(2002)
[27] 伊勒格尔德,K。;Callegari,S。;Elofsson,A.,MPRAP:膜内外表现良好的α-螺旋跨膜蛋白的可及性预测,BMC生物信息学,11,333-344,(2010)
[28] 自升式平台,R。;Liang,J.,《β-桶膜蛋白中的链间配对模式:正外部规则、芳香补救和链注册预测》,《分子生物学杂志》,354,979-993,(2005)
[29] Janin,J.,球形蛋白质的表面和内部体积,《自然》,277491-492,(1979)
[30] Janin,J。;WodakMichael,S。;Maigret,B.,蛋白质中氨基酸侧链的构象,分子生物学杂志,125,357-386,(1978)
[31] Jones,D.,蛋白质中的氨基酸特性和侧链取向:交叉相关方法,理论生物学杂志,50167-183,(1975)
[32] 琼斯,S。;Thornton,J.,使用表面贴片分析蛋白质-蛋白质相互作用位点,分子生物学杂志,272121-132,(1997)
[33] 琼斯,S。;Thornton,J.,使用斑块分析预测蛋白质-蛋白质相互作用位点,分子生物学杂志,272133-143,(1997)
[34] Kabsch,W。;Sander,C.,《蛋白质二级结构词典:氢键和几何特征的模式识别》,生物聚合物,222577-2637,(2004)
[35] 川岛,S。;Pokarowski,P。;波卡洛斯卡,M。;科林斯基,A。;Katayama,T。;Kanehisa,M.,Aaindex:氨基酸指数数据库,2008年进度报告,核酸研究,36,D202,(2008)
[36] Kleinschmidt,J.,以大肠杆菌外膜蛋白A为例的膜蛋白折叠,细胞和分子生命科学(CMLS),601547-1558,(2003)
[37] Konishi,S。;西洋,T。;Shimizu,T.,跨膜螺旋束中的内部残基更保守,基因组信息学系列,549-550,(2003)
[38] 拉兹登斯基,C。;Benedetti,H.,蛋白质在膜中的插入和移位,FEBS信件,268,408-414,(1990)
[39] 梁,J。;Adamian,L。;Jackups,R.,《膜蛋白的膜-水界面区域:结构偏差和抗挪威效应》,《生物化学趋势》,30,355-357,(2005)
[40] 洛米兹,M。;洛米兹,A。;Pogozheva,I。;Mosberg,H.,OPM:膜数据库中蛋白质的方向,生物信息学,22,623-625,(2006)
[41] 马纳瓦兰,P。;Ponnuswamy,P.,球形蛋白质中氨基酸残基的疏水性,《自然》,275673-674,(1978)
[42] Meng,G。;弗伦泽斯,R。;Chandran,V.公司。;重述,H。;Waksman,G.,细菌外膜中的蛋白质齐聚(综述),分子膜生物学,26,136-145,(2009)
[43] 宫泽,S。;Jernigan,R.,基于残基平衡混合物近似的残基间蛋白质接触能的自洽估计,蛋白质结构功能和遗传学,34,49-68,(1999)
[44] Nozaki,Y。;Tanford,C.,氨基酸和两种甘氨酸肽在乙醇和二氧六环水溶液中的溶解度。疏水性量表的建立,《生物化学杂志》,2462211-2217,(1971)
[45] 欧,Y。;陈,S。;Gromiha,M.,以更高的精确度预测β-桶膜蛋白中的跨膜片段和拓扑结构,计算化学杂志,31217-223,(2010)
[46] Park,Y。;哈亚特,S。;Helms,V.,螺旋膜蛋白跨膜残基埋藏状态的预测,BMC生物信息学,8,302-316,(2007)
[47] Park,Y。;Helms,V.,《序列保护模式和经验尺度与跨膜暴露模式的相关性如何》,《生物聚合物》,83,389-399,(2006)
[48] Park,Y。;Helms,V.,《关于预测螺旋膜蛋白暴露跨膜残基的倾向量表的推导》,生物信息学,23,701-708,(2007)
[49] 裴,J。;Grishin,N.,AL2CO:蛋白质序列比对中位置保守性的计算,生物信息学,17,700-712,(2001)
[50] Pfanner,N。;魏德曼,N。;梅辛格,C。;Lithgow,T.,组装线粒体外膜,自然结构与分子生物学,11,1044-1048,(2004)
[51] Pliska,V。;施密特,M。;Fauchère,J.,通过薄层色谱法测量的氨基酸分配系数及其侧链的疏水参数[pi],色谱杂志,21679-92,(1981)
[52] Ponnuswamy,P.,折叠蛋白质的疏水特性,生物物理和分子生物学进展,59,57-103,(1993)
[53] Ponstingl,H。;卡比尔,T。;Gorse,D。;Thornton,J.,低聚物蛋白质结构的形态学,生物物理和分子生物学进展,89,9-35,(2005)
[54] Radzicka,A。;Wolfenden,R.,《氨基酸极性的比较:汽相、环己烷、正辛醇和中性水溶液之间的侧链分配系数》,生物化学,271664-1670,(1988)
[55] A.兰德尔。;Cheng,J。;斯威雷多斯基,M。;Baldi,P.,Tmbpro:跨膜β-桶蛋白的二级结构、β-接触和三级结构预测,生物信息学,24,513-520,(2008)
[56] 罗布森,B。;Osguthorpe,D.,计算机模拟蛋白质折叠的精细模型:应用于研究胰蛋白酶抑制剂折叠过程中的保守二级结构和柔性铰链点,分子生物学杂志,132,19-51,(1979)
[57] Roseman,M.,极性氨基酸侧链的亲水性通过侧翼肽键显著降低,分子生物学杂志,200513-522,(1988)
[58] Rost,B。;Sander,C.,第三代二级结构预测,分子生物学方法(新泽西州克利夫顿),143,71-96,(2000)
[59] Rost,B。;Yachdav,G。;Liu,J.,预测蛋白质服务器,核酸研究,32,W321,(2004)
[60] 鲁伊斯,N。;卡恩,D。;Silhavy,T.,理解细菌外膜生物发生的进展,《自然评论:微生物学》,4,57-66,(2006)
[61] Schleiff,E。;Soll,J.,膜蛋白插入:真核和原核概念的混合,EMBO报告,61023-1027,(2005)
[62] Schulz,G.,《孔蛋白:从一般到特殊,天然到工程被动孔》,结构生物学的当前观点,6485-490,(1996)
[63] Schulz,G.,细菌外膜蛋白的结构,BBA-生物膜,1565308-317,(2002)
[64] 塞沙德里,K。;Garemyr,R。;Wallin,E。;冯·海因,G。;Elofsson,A.,β-桶膜蛋白的结构:三聚孔蛋白的分析,蛋白质科学,72026-632,(1998)
[65] 塔姆·L。;洪,H。;Liang,B.,β-桶膜蛋白的折叠和组装,BBA-生物膜,1666250-263,(2004)
[66] 团队,R.,R:统计计算的语言和环境,(2006年),奥地利维也纳R统计计算基金会
[67] 汤普森,J。;希金斯,D。;Gibson,T.,CLUSTALW:通过序列加权、特定位置间隙惩罚和权重矩阵选择提高渐进式多序列比对的敏感性,核酸研究,22,4673-4680,(1994)
[68] 托马森,J。;斯特鲁耶夫,M。;Cock,H.,细菌外膜蛋白的出口和组装,Antonie Van leeuwenhoek,61,81-85,(1992)
[69] Ulmschneider,M。;Sansom,M.,整体膜蛋白结构中的氨基酸分布,BBA-生物膜,1512,1-14,(2001)
[70] 瓦拉瓦尼斯,I。;巴戈斯,P。;Emiris,I.,《β-桶跨膜蛋白:几何建模、跨膜区域检测和结构特性》,计算生物学和化学,30416-424,(2006)·Zbl 1112.92025号
[71] von Heijne,G.,膜蛋白组装和结构原理,生物物理和分子生物学进展,66,113-139,(1996)
[72] Waldispuhl,J。;伯杰,B。;Clote,P。;Steyaert,J.,Transfold:预测跨膜β-桶结构和残基接触的网络服务器,核酸研究,34,W189,(2006)
[73] 白色,S。;Wimley,W.,《膜蛋白折叠和稳定性:物理原理》,《生物物理和生物分子结构年度评论》,28,319-365,(1999)
[74] Wimley,W.,《走向桶膜蛋白的基因组鉴定:已知结构的组成和结构》,《蛋白质科学》,第11期,第301-312页,(2002年)
[75] 袁,Z。;张,F。;Davis,M。;博登,M。;Teasdale,R.,从蛋白质序列预测跨膜残基的溶剂可及性,蛋白质组研究杂志,5,1063-1070,(2006)
[76] 齐默尔曼,J。;Eliezer,N。;Simha,R.,《用统计方法表征蛋白质中的氨基酸序列》,《理论生物学杂志》,21170-201,(1968)
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