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蛋白质中α螺旋段内部的氨基酸对和三重分组。 (英语) Zbl 1405.92225号

摘要:一种统计方法已被应用于分析蛋白质中α螺旋内部位置的初级结构模式。对最近从蛋白质数据库中选择的非冗余蛋白质样本进行了系统调查,用于分析氨基酸配对模式的α-螺旋结构。只有距离α-螺旋两端超过三个位置的残基才被认为是内残基。对氨基酸对(i),(i+k(k=1,2,3,4,5)进行了分析,并构建了相应的(20乘20)相对整体倾向矩阵。还对\((i,i+4,i+8)\)和\((i,i+3,i+4)\)三重态模式进行了分析。这些分析产生了一系列氨基酸模式(配对和三联体)的信息,显示出对α螺旋基序的高或低偏好,并提出了一种新的蛋白质字母表简化方法。此外,研究表明,单个氨基酸倾向不足以确定这些模式的统计分布。全局配对倾向还取决于模式的类型、组成和蛋白质序列中的方向。所提供的数据应有助于获得和完善有用的预测规则,从而进一步开发和微调蛋白质结构预测算法和工具。

MSC公司:

92D20型 蛋白质序列,DNA序列
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全文: 内政部 哈尔

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