×

一种基于约束的方法,用于快速准确地预测三维蛋白质模型中的结构。 (英语) Zbl 1103.68959号

摘要:简化的蛋白质模型用于研究蛋白质的一般性质和蛋白质折叠原理。此外,它们适用于蛋白质结构预测的分层方法。众所周知的蛋白质模型是K.F.Lau和K.A.Dill的HP-模型[A lattice statistical mechanism model of the conformation and sequence spaces.Macromolecules,22,3986-3997,(1989)],该模型模拟了疏水性的重要方面。人们可以为各种晶格定义HP-模型,其中包括二维和三维晶格。在这里,我们研究三维情况。研究简化蛋白质模型的主要动机是能够比实际蛋白质更快、更准确地预测模型结构。然而,到目前为止,还存在一个两难的问题:算法上易于处理的简单蛋白质模型不能以良好的质量建模真实的蛋白质结构,并且引入了强烈的伪影。
我们提出了一种基于约束的方法,大大改善了这种情况。在HP-模型中,它优于所有现有的晶格蛋白折叠方法。这是第一种可以应用于两个三维晶格的方法,即立方晶格和面心立方(FCC)晶格。此外,这是FCC晶格的唯一精确方法。与立方晶格相比,FCC晶格的使用能力有了显著提高。我们方法的关键是能够计算最大紧集点(用作疏水核),这是我们首次为FCC晶格实现的。

MSC公司:

68岁20岁 模拟(MSC2010)

软件:

欧兹
PDF格式BibTeX公司 XML格式引用
全文: 内政部

参考文献:

[1] Abkevich,V.I.、Gutin,A.M.和Shakhnovich,E.I.(1995)。局部和非局部相互作用对蛋白质折叠热力学和动力学的影响。《分子生物学杂志》,252460-471·doi:10.1006/jmbi.1995.0511
[2] Abkevich,V.I.、Gutin,A.M.和Shakhnovich,E.I.(1997)。益生元进化的计算机模拟。程序中。太平洋生物计算研讨会(PSB'97),第27-38页。
[3] Agarwala,R.、Batzoglou,S.、Dancik,V.、Decatur,S.E.、Farach,M.、Hannenhalli,S.和Muthukrishnan,S.等人(1997年)。三角晶格上蛋白质折叠的局部规则和HP-模型中的广义疏水性。计算生物学杂志,4(2),275-296·Zbl 1321.92051号 ·doi:10.1089/cmb.1997.4.275
[4] Backofen,R.(1999)。蛋白质结构预测问题的优化技术。习惯改变。慕尼黑大学。
[5] Backofen,R.(2000)。面心立方晶格(FCC)上HP-模型中触点数量的上限。程序中。第11届组合模式匹配年度研讨会(CPM2000)。计算机科学课堂讲稿,第1848卷。柏林。第277-292页·Zbl 0964.92032号
[6] Backofen,R.(2001)。蛋白质结构预测问题:使用新下限的约束优化方法。约束,6223–255·Zbl 0976.68067号 ·doi:10.1023/A:1011485622743
[7] Backofen,R.(2003)。面心立方晶格(FCC)上HP-模型中接触数的多项式时间上限。离散算法杂志·兹比尔1114.92025
[8] Backofen,R.和Will,S.(1999)。在基于约束的搜索中排除对称。程序中。第五届约束规划原理与实践国际会议(CP’99)。计算机科学讲义,第1713卷。柏林。第73-87页·Zbl 0957.68103号
[9] Backofen,R.和Will,S.(2001a)。快速、基于约束的HP-序列到疏水核的线程。程序中。第七届约束规划原理与实践国际会议(CP’2001)。计算机科学讲义,第2239卷。柏林·Zbl 1067.68609号
[10] Backofen,R.和Will,S.(2001b)。最紧凑的有限球填料–FCC中的疏水芯。程序中。第十二届组合模式匹配年度研讨会(CPM 2001)。计算机科学讲义,第2089卷。柏林·Zbl 0993.92015号
[11] Backofen,R.和Will,S.(2002年)。在基于约束的搜索中排除对称。约束,7(3),333–349·Zbl 1028.68037号 ·doi:10.1023/A:1020533821509
[12] Backofen,R.、Will,S.和Clote,P.(2000)。定量蛋白质折叠中疏水力贡献的算法方法。太平洋生物计算研讨会(PSB 2000)。5, 92–103.
[13] Bagci,Z.、Jernigan,R.L.和Bahar,I.(2002a)。蛋白质中的残留物配位符合最接近的球形包装。聚合物,43451-459·doi:10.1016/S0032-3861(01)00427-X
[14] Bagci,Z.、Jernigan,R.L.和Bahar,I.(2002b)。蛋白质中的残渣堆积:在粗粒度上均匀分布。化学物理杂志,1162269-2276·数字对象标识代码:10.1063/1.1432502
[15] Berger,B.和Leighton,T.(1998年)。疏水-亲水(HP)模型中的蛋白质折叠是NP完全的。程序中。第二届国际计算分子生物学研究年会(RECOM'98),第30-39页。
[16] Bornberg-Bauer,E.(1997年)。HP-型晶格蛋白的链增长算法。程序中。第一届国际计算分子生物学研究年会(RECOMB'97),第47-55页。
[17] Bornberg-Bauer,E.和Chan,H.S.(1999年)。模拟进化景观:序列空间中的突变稳定性、拓扑和超隧道。美国国家科学院院刊,96(19),10689–10694·doi:10.1073/pnas.96.19.10689
[18] Chan,H.S.和Dill,K.A.(1990年)。内部约束对链分子构型的影响。化学分析杂志,923118–3135。
[19] Cipra,B.(1998年)。包装挑战终于掌握了。《科学》,2811267·doi:10.1126/science.281.5381.1267
[20] Crescenzi,P.、Goldman,D.、Papadimitriou,C.、Piccolboni,A.和Yannakakakis,M.(1998)。蛋白质折叠的复杂性。程序中。STOC,第61-62页·Zbl 1007.68511号
[21] Cui,Y.、Wong,W.H.、Bornberg-Bauer,E.和Chan,H.S.(2002年)。新折叠结构的重组探索:一种基于杂多聚体的蛋白质进化景观模型。美国国家科学院院刊,99(2),809–814·doi:10.1073/pnas.022240299
[22] Dill,K.A.、Bromberg,S.、Yue,K.、Fiebig,K.M.、Yee,D.P.、Thomas,P.D.和Chan,H.S.(1995年)。蛋白质折叠原理——简单精确模型的观点。蛋白质科学。,4, 561–602. ·doi:10.1002/pro.55600401
[23] Dill,K.A.、Fiebig,K.M.和Chan,H.S.(1993年)。蛋白质折叠动力学中的合作性。PNAS 901942-1946年·doi:10.1073/pnas.90.5.1942
[24] 《晚餐》,A.R.、Šali,A.和Karplus,M.(1996年)。大模型蛋白质的折叠机制:天然结构的作用。美国国家科学院院刊,93(16),8356–8361·doi:10.1073/pnas.93.16.8356
[25] Dovier,A.、Burato,M.和Fogolari,F.(2002年)。在CLP(FD)中使用蛋白质折叠的二级结构信息。程序中。功能和约束逻辑编程研讨会。ENTCS第76卷。
[26] 弗洛伊德·E.C.(1982)。无回溯搜索的充分条件。美国医学会杂志,29,24-32·Zbl 0477.68063号 ·数字对象标识代码:10.1145/322290.322292
[27] Govindarajan,S.和Goldstein,R.A.(1997年)。模型蛋白质的可折叠性。生物聚合物,42(4),427-438·doi:10.1002/(SICI)1097-0282(19971005)42:4<427::AID-BIP6>3.0.CO;2-S型
[28] Hart,W.E.和Istrail,S.(1997年)。蛋白质折叠的晶格和非晶格侧链模型:线性时间结构预测优于最佳值的86%。《分子生物学杂志》,4(3),241-259。
[29] Hart,W.E.和Istrail,S.C.(1996年)。疏水-亲水模型中蛋白质的快速折叠在最佳值的八分之三以内。《计算机生物学杂志》,3(1),53-96·doi:10.1089/cmb.1996.353
[30] Hinds,D.A.和Levitt,M.(1996年)。从结构到序列再到序列。《分子生物学杂志》,258201-209·doi:10.1006/jmbi.1996.0243
[31] Kaya,H.和Chan,H.S.(2000年)。蛋白质协同折叠的能量成分。物理评论信,85(22),4823–4826·doi:10.1103/PhysRevLett.85.4823
[32] Koehl,P.和Levit,M.(1999年)。蛋白质结构预测的光明前景。《国家结构生物学》,6108-111·数字对象标识代码:10.1038/5794
[33] Lau,K.F.和Dill,K.A.(1989年)。蛋白质构象和序列空间的晶格统计力学模型。大分子,223986–3997·doi:10.1021/ma00200a030
[34] Li,H.、Helling,R.、Tang,C.和Wingreen,N.(1996)。在蛋白质折叠的简单模型中出现优先结构。《科学》,273666-669·doi:10.1126/science.273.5275.666
[35] MacDonald,D.、Joseph,S.、Hunter,D.L.、Moseley,L.、Jan,N.和Guttmann,A.J.(2000)。自我回避在简单的立方晶格上行走。物理学杂志A:数学。Gen.,33,5973–5983·Zbl 0973.82020号 ·doi:10.1088/0305-4470/33/34/303
[36] Madras,N.和Slade,G.(1993年)。自动排空行走。波士顿:Birkhäuser,425页·Zbl 0780.60103号
[37] Ortiz,A.R.、Kolinski,A.和Skolnick,J.(1998)。结合多序列简化蛋白质模型方法预测小蛋白质的三级结构。程序中。1998年太平洋生物计算研讨会(PSB’98)。3, 375–386.
[38] Park,B.H.和Levit,M.(1995)。蛋白质结构离散状态模型的复杂性和准确性。《分子生物学杂志》,249493–507·doi:10.1006/jmbi.1995.0311
[39] Regin,J.-C.(1994年)。差分约束的过滤算法。程序中。第12届美国人工智能协会全国会议,第362-367页。
[40] Shakhnovich,E.I.和Gutin,A.M.(1990年)。列举具有随机连接序列的共聚物的所有紧构象。化学物理杂志,85967-5971·数字对象标识代码:10.1063/1.459480
[41] 新泽西州斯隆(1998)。开普勒的猜想得到了证实。《自然》,395(6701),435-436·doi:10.1038/26609
[42] Smolka,G.(1995)。Oz编程模型。今天的计算机科学。计算机科学课堂讲稿,第324-343页。柏林-海德堡纽约:施普林格-弗拉格出版社。
[43] Unger,R.和Moult,J.(1996年)。在简单蛋白质模型中,局部相互作用主导折叠。《分子生物学杂志》,259988-994·doi:10.1006/jmbi.1996.0375
[44] Šali,A.、Shakhnovich,E.和Karplus,M.(1994)。蛋白质折叠动力学。分子生物学杂志,2351614-1636·Zbl 0834.92014号 ·doi:10.1006/jmbi.1994.1110
[45] Will,S.(2002)。基于约束的疏水核构建用于面中心立方晶格中蛋白质结构预测。程序中。2002年太平洋生物计算研讨会(PSB 2002)。新加坡。
[46] Xia,Y.、Huang,E.S.、Levitt,M.和Samudrala,R.(2000)。使用层次方法从头构建蛋白质三级结构。《分子生物学杂志》,300171-185·doi:10.1006/jmbi.000.3835
[47] Yue,K.和Dill,K.A.(1993)。蛋白质和共聚物的序列结构关系。物理评论E,48(3),2267-2278·doi:10.103/物理版本E.48.2267
[48] Yue,K.和Dill,K.A.(1995)。球蛋白中三级结构组织的作用力。美国国家科学院院刊,92,146–150·doi:10.1073/pnas.92.1.146
[49] Yue,K.、Fiebig,K.M.、Thomas,P.D.、Chan,H.S.、Shakhnovich,E.I.和Dill,K.A.(1995)。格子蛋白质折叠算法的测试。美国国家科学院院刊,92(1),325–329·doi:10.1073/pnas.92.1.325
此参考列表基于出版商或数字数学图书馆提供的信息。它的项目与zbMATH标识符启发式匹配,并且可能包含数据转换错误。在某些情况下,zbMATH Open的数据对这些数据进行了补充/增强。这试图尽可能准确地反映原始论文中列出的参考文献,而不要求完整或完全匹配。