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.2004年9月24日;279(39):40536-44.
doi:10.1074/jbc。M407592200。 Epub 2004年7月22日。

蛋白激酶Calpha对低密度脂蛋白受体相关蛋白的丝氨酸和苏氨酸磷酸化调节内吞作用及与适配器分子的关联

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蛋白激酶Calpha对低密度脂蛋白受体相关蛋白的丝氨酸和苏氨酸磷酸化调节内吞作用及与适配器分子的关联

斯里普利亚·兰加纳坦等。 生物化学杂志. .
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摘要

低密度脂蛋白受体相关蛋白(LRP)是一种大受体,参与坏死细胞的内吞、信号通路和吞噬。引导LRP在这些不同途径中发挥作用的机制可能涉及其与不同细胞质适配器蛋白的关联。我们验证了这样一个假设,即各种衔接蛋白与LRP细胞质结构域的关联受其磷酸化状态的调节。代谢标记LRP的磷酸氨基酸分析表明,该受体在其细胞质域内的丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸残基被磷酸化,而抑制剂研究确定蛋白激酶Calpha(PKCalpha)是一种能够磷酸化LRP的激酶。突变分析确定了LRP细胞质域中关键的苏氨酸和丝氨酸残基,这些残基是PKCalpha介导的磷酸化所必需的。将这些苏氨酸和丝氨酸残基突变为丙氨酸产生了一个未磷酸化的受体,该受体比野生型LRP内化更快,这表明磷酸化减少了LRP与内吞机制适配器分子的关联。相反,丝氨酸和苏氨酸磷酸化对于LRP与Shc(一种参与信号事件的衔接蛋白)的相互作用是必要的。此外,丝氨酸和苏氨酸磷酸化增加了LRP与其他衔接蛋白(如Dab-1和CED-6/GULP)的相互作用。这些结果表明,PKCalpha对LRP的磷酸化通过改变其与衔接蛋白的结合来调节LRP的内吞和信号传递功能。

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