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泛素是一种小蛋白(76个氨基酸),是真核生物中高度保守的蛋白质家族的一部分。泛素通过其与靶蛋白的共价连接参与多种细胞过程。这个过程被称为泛素化,由泛素化级联催化。
蛋白质的泛素化可以改变其活性、稳定性以及亚细胞定位。这些直接受到与目标蛋白结合的泛素连接的影响。泛素通过四个主要与泛素形成的键与目标蛋白内的Lys残基相连:单、多单和多。
多个泛素部分与蛋白结合的泛素的连接被称为多-泛素化,在目标蛋白上形成泛素链。泛素链可以有一个独特的结构,这取决于泛素内的Lys(K)残基被用来形成链。这些连接可以发生在K6、K11、K27、K29、K33、K48或K63以及泛素(Met1)的N末端。泛素链的形成是通过连接同一个链而产生的同型链。链内泛素连接的混合形成异型链。
泛素与底物蛋白的连接通过一个三步过程发生,称为泛素化级联。它由激活泛素的泛素激活酶(E1)启动,然后转移到泛素结合酶(E2)。泛素化的底物被泛素连接酶(E3)识别,这有助于泛素从E2转移到目标Lys残基。这是一个可逆的过程,泛素链可以通过氘化酶(DUB)的作用被裂解。