重组人 淀粉样前体 蛋白 (约124588)
主要功能和细节
表达系统:大肠杆菌 纯度:>85%SDS-PAGE 标签:他的标签N-Terminus 适用于:SDS-PAGE,MS
描述
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产品名称 -
纯度 > 85 %SDS-PAGE电泳。 使用常规色谱技术纯化ab124588。 SDS-PAGE检测纯度>85%。 -
表达系统 大肠杆菌 -
加入 -
蛋白长度 蛋白质片段 -
无动物成分 否 -
性质 重组 -
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种属 人类 -
序列 GSHHHHH先生GMASMTGQQ经理LYDDD KDRWGSLEVP TDGNAGLLAE PQIAMFCGRL NMHMNVQNGK WDSDPSGTK CIDTKEGILQ YCQEVYPELQ ITNVVEANQP VTIQNWCKRG RKQCHTHPHF VIPYRCLVGE FVSDALLVPD KCKFLHQERM DVCETHLHWH TVAKETCSEK STNLHDYGML LPCGIDKFRG VEVCCPLAE ESDNVDSADA EEDDSVWGG GADTDYADGS EDKVVEEE EEVAEVEEE增加了DEVEEEEP YEEATTERTTS IATTTTTE SVEEVVRE公司 -
预测分子量 35 kDa,包括标签 -
氨 18至289 -
标签 他的标签N-Terminus
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技术指标
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应用 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳 质谱法 -
质谱法 马尔迪·托夫 -
形式 液体 -
浓度信息加载。。。
制备和贮存
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稳定性和存储 在4°C下装运。 交付后,将等分试样储存在-20°C或-80°C下。 避免重复冷冻/解冻循环。 pH值:8.00 成分:0.02%DTT、0.32%Tris HCl、20%甘油(甘油、甘油)、0.58%氯化钠
常规信息
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别名 A4淀粉样蛋白 A4_胡曼 美国汽车协会
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功能 作为细胞表面受体,在神经元表面发挥与轴突生长、神经元粘附和轴突生成相关的生理功能。 通过蛋白质相互作用参与细胞迁移和转录调节。 可通过与APBB1-KAT5结合促进转录激活,并通过与Numb的相互作用抑制Notch信号。 成对的凋亡诱导途径,如G(O)和JIP介导的途径。 抑制G(o)α-ATP酶活性(通过相似性)。 作为驱动蛋白I膜受体,介导β-分泌酶和早老蛋白1的轴突运输。 通过铜离子还原参与铜稳态/氧化应激。 在体外,铜金属APP直接或通过Cu(2+)介导的低密度脂蛋白氧化增强诱导神经元死亡。 可通过与细胞外基质成分(如肝素、I型胶原和IV型胶原)的结合调节神经突起的生长。含有BPTI结构域的剪接亚型具有蛋白酶抑制剂活性。 诱导AGER依赖性通路,该通路涉及p38 MAPK的激活,导致淀粉样β肽的内化,并导致培养皮层神经元的线粒体功能障碍。 为GPC1提供铜(2+)离子,这是释放一氧化氮(NO)和随后降解GPC1上硫酸乙酰肝素链所必需的。 β-淀粉样肽是具有金属还原活性的亲脂金属螯合物。 结合铜、锌和铁等瞬态金属。 在体外,可将Cu(2+)和Fe(3+)分别还原为Cu(+)和Fe2+。 β-淀粉样蛋白42是一种比β-淀粉状蛋白40更有效的还原剂。 β-淀粉样肽与脑脊液中的脂蛋白、载脂蛋白E和J以及血浆中的HDL颗粒结合,抑制脂蛋白的金属催化氧化。 β-APP42可能激活大脑中的单核吞噬细胞并引发炎症反应。 促进τ聚集和TPK II介导的磷酸化。 与过表达HADH2的相互作用导致氧化应激和神经毒性。 还可在脂筏中结合GPC1。 Appicans引起神经细胞与细胞外基质的粘附,并可能调节大脑中神经突起的生长。 γ-CTF肽以及半胱氨酸天冬氨酸酶裂解肽,包括C31,是神经元凋亡的有效增强剂。 N-APP结合TNFRSF21,触发caspase激活和神经元细胞体(通过caspase-3)和轴突(通过caspase-6)的退化。 -
组织特异性 在所有检查的胎儿组织中表达,在大脑、肾脏、心脏和脾脏中含量最高。 肝脏中弱表达。 在成人大脑中,最高表达出现在皮质的额叶和前枕周皮质-盖回。中等表达出现在小脑皮质、后枕周皮质-盖回和颞相关皮质。 纹状体皮质、纹状体外皮质和运动皮质表达较弱。 在脑脊液和血浆中表达。 APP695亚型是神经元组织中的主要形式,APP751亚型和APP770亚型在非神经元细胞中广泛表达。 同种异型APP751是T淋巴细胞中最丰富的形式。 Appican在星形胶质细胞中表达。 -
疾病相关 阿尔茨海默病1 脑淀粉样血管病,APP-相关 -
序列相似性 属于APP系列。 包含1个BPTI/Kunitz抑制剂结构域。 -
结构域 基底外侧分选信号(BaSS)是将膜蛋白分选到上皮细胞基底外侧表面所必需的。 在许多酪氨酸磷酸化蛋白中发现的NPXY序列基序是PID结构域特异性结合所必需的。 然而,NPXY基序的N端或C端的额外氨基酸通常是完全相互作用所必需的。 结合APP的PID结构域蛋白需要YENPTY基序才能进行完全的相互作用。 这些相互作用与末端酪氨酸残基的磷酸化无关。 NPXY位点也参与了氯氰菊酯介导的内吞作用。 -
翻译后修饰 在正常细胞条件下进行蛋白质水解处理。 α-分泌酶、β-分泌酶或θ-分泌酶的裂解导致可溶性APP肽S-APP-α和S-APP-β的生成和胞外释放,并保留相应的膜锚定C末端片段C80、C83和C99。 γ-分泌酶对C80和C83的后续处理产生P3肽。 这是主要的分泌途径,是非淀粉样变的。 或者,早老素/尼卡司汀介导的C99γ-分泌酶处理释放淀粉样β蛋白、淀粉样β40(Abeta40)和淀粉样β42(Abeta 42),淀粉样斑块的主要成分,以及细胞毒性C末端片段gamma-CTF(50)、gamma-CTF(57)和gamma-CEF(59)。 在脑脊液(CSF)中发现了许多其他次要的β淀粉样肽,即β淀粉样1-X肽,包括β淀粉样X-15肽,这些肽由α分泌酶裂解产生,均终止于Gln-686。 神经元凋亡过程中被半胱氨酸天冬氨酸蛋白酶裂解。 通过半胱氨酸天冬氨酸蛋白酶-6、-8或-9在Asp-739处裂解,产生神经毒性C31肽,并增加β-淀粉样肽的产生。 N-和O-糖基化。 Ser和Thr残基与核心1或可能的核心8聚糖的O-糖基化。 部分酪氨酸糖基化(Tyr-681)存在于一些较小的短β淀粉样肽(β淀粉样1-15、1-16、1-17、1-18、1-19和1-20)上,但在β淀粉样38、β淀粉样40和β淀粉样42上均未发现。 酪氨酸修饰不常见,在AD患者中更常见。 聚糖具有Neu5AcHex(Neu5Ac)HexNAc-O-Tyr、Neu5AacNeu5AacHex(Neu5Ac,Neu5Ac-O-Ty)HexNAc-O-Try和O-AcNeu5Ac/Neu5Ac:Hex(Nou5Ac(Neu3Ac)Hex NAc-O-Tyr结构,其中O-Ac是Neu5Ac.的O-乙酰化。 Neu5AcNeu5Ac很可能与Neu5Aic 2,8Neu5Ac-相连。 裂解位点附近的O-糖基化可能影响蛋白水解过程。 Appicans是含有O-连接硫酸软骨素的L-APP亚型。 酪氨酸、苏氨酸和丝氨酸残基的C末端磷酸化是神经元特异性的。 磷酸化可以影响APP处理、神经元分化以及与其他蛋白质的相互作用。 通过Cdc5激酶和Mapk10对神经元细胞中的Thr-743进行磷酸化,通过Cdc2激酶以细胞周期依赖的方式分裂细胞,在G2/M期和体外通过GSK-3-beta达到最大水平。 Thr-743磷酸化形式引起构象变化,减少Fe65家族成员的结合。 SHC结合需要Tyr-757上的磷酸化。 可溶性和膜结合APP上的酪蛋白激酶在细胞外区域磷酸化。 这种磷酸化被肝素抑制。 铜的细胞外结合和还原导致Cys-144和Cys-158的相应氧化,并形成二硫键。 在体外,过氧化氢存在下的APP-Cu(+)复合物会导致β-淀粉样肽的生成增加。 Trophic因子剥夺触发β-分泌酶对表面APP的裂解,释放sAPP-beta,sAPP-bet被进一步裂解,释放APP的N末端片段(N-APP)。 β-淀粉样肽被IDE降解。 -
细胞定位 膜。 膜,氯氰菊酯涂层坑。 细胞表面蛋白质通过网格蛋白包被的凹坑迅速内化。 在成熟过程中,未成熟APP(内质网中的N-糖基化)移动到高尔基复合体,在那里发生完全成熟(O-糖基化和硫酸化)。 在α-分泌酶裂解后,可溶性APP被释放到细胞外空间,C末端内化到内体和溶酶体。 一些APP积聚在分泌运输小泡中,离开晚期高尔基体室并返回细胞表面。 γ-CTF(59)肽位于神经元的细胞质和细胞核中。 它可以通过与APBB1(Fe65)结合转移到细胞核。 Beta-APP42在细胞表面与FRPL1结合,然后复合物迅速内化。 APP在上皮细胞的基底外侧表面分类。 在神经元分化过程中,Thr-743磷酸化形式主要位于生长锥中,中度位于神经突中,少量位于细胞体中。 酪蛋白激酶磷酸化可以发生在细胞表面或高尔基体后室。 与核周隔室中的GPC1相关。 在细胞质和核周区域以水泡状模式与SORL1结肠癌。 -
UniProt提供的信息
实验方案
数据表及文件
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