中国Calponin同源结构域 |
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SMART登录号: | SM00033型 |
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描述: |
肌动蛋白结合域在蛋白样蛋白(包括肌营养不良蛋白、α-肌动蛋白)的N末端重复出现。这些结构域将肌动蛋白丝交联成束和网络。在酵母Cdc24p中预测了钙调素同源结构域。 |
解释摘要(知识产权001715): |
许多肌动蛋白结合蛋白,包括精蛋白、α-肌动蛋白和伞蛋白,包含一个250个氨基酸的延伸,称为肌动蛋白绑定域(ABD)。ABD可能是由一个结构域的复制引起的,该结构域也存在于许多其他蛋白质(如钙调素或vav原癌基因)的单个拷贝中,被称为钙调素同源(CH)结构域[(出版日期:9708889) (出版日期:9887274) ]. 对CH结构域蛋白的详细分析表明,它们可以分为三组[(出版日期:9708889) ]: - 含有两个ABD的单体肌动蛋白交联分子伞蛋白家族
- 二聚交联蛋白(α-肌动蛋白、β-精蛋白、丝氨酸蛋白等)和单体F-肌动蛋白结合蛋白(肌营养不良蛋白、营养不良蛋白),每个都含有一个ABD
- 只含有一个氨基末端CH结构域的蛋白质。
每个包含两个CH结构域的单个ABD能够结合细丝中的一个肌动蛋白单体。N末端CH结构域具有与肌动蛋白结合的内在能力,尽管其亲和力低于完全ABD,而C末端CH与肌动分子的结合极弱或根本不结合。然而,全功能ABD需要两个CH域;C末端CH结构域通过域间螺旋-螺旋相互作用对完整ABD的整体稳定性作出贡献[(出版日期:9708889) ]. 一些含有单个CH结构域的蛋白质也与肌动蛋白结合,尽管这还没有被证明是通过单个CH结构区来实现的[(出版日期:9887274) ]. 此外,CH结构域也存在于一些未知的结合肌动蛋白的蛋白质中,一个显著的例子是vav原癌基因。 不同CH域的3D结构的分辨率表明,保守核由四个主要的α-螺旋组成[(出版日期:9887274)]。 含有钙调素结构域的蛋白质包括:
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GO功能: | 蛋白质结合(去:0005515) |
系列对齐: |
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有6672845684个蛋白中的CH结构域SMART的nrdb数据库。
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