酰氨酰肽酶（AAP）是一种只裂解短肽或蛋白质片段的寡肽酶。如果AAP来自薰衣草（ApAAP），之前的研究已经得出了一个模型，在该模型中，酶的蛤壳状打开和关闭提供了底物大小选择的手段。酶的封闭形式具有催化活性，而开放则使催化三联体失活。这里展示的晶体结果表明，ApAAP的开放形式确实功能失效。获得的晶体结构还表明，封闭形式可穿透小配体：添加到预先形成的晶体中的抑制剂能够到达刚性蛋白质的活性部位，这只能通过螺旋桨结构域的狭窄通道实现。研究较长肽底物形成的复合物结构的分子动力学模拟表明，它们在封闭形式ApAAP的大缝隙中结合，使酶结构保持不变；然而，当酶被打开时，它们进入结合位点的可能性似乎更大。因此，ApAAP的开放形式对应于可能底物的清除剂，只有当酶能够重新闭合时，才会发生实际的裂解。
