FKBP52是FK506结合蛋白家族（FKBP）的成员。FKBP52的N末端结构域（FKBP52-N；残基1–140）负责肽基-脯氨酸异构酶活性和FK506的结合。这里，FKBP52-N的晶体结构已通过分子置换法确定为2.4 Å. FKBP52-N是由一个六股反平行β-片材包裹在一个短α-螺旋线上，用右手扭转，其结构类似于FKBP12。FKBP52-N能够以与FKBP12类似的方式绑定FK506。两个环区（残基70-76和108-127）的变异性是FKBP52-N和FKBP12特异性差异的主要原因。FKBP12中Gly89对应的Pro120变化限制了环（残基108–127）和FK506之间的构象适应，降低了FK506亲合性，而FKBP12Ile90对应的Lys121取代破坏了FKBP52-N和钙调神经磷酸酶之间的关键相互作用。从多肽链中严格保守氨基酸的位置可以推断出，FKBP的PPIase结构域的整体构象的维持对PPIlase活性至关重要。FKBP52-N的N末端区域和β-片形成一个疏水性斑块，可能负责结合目标蛋白，如动力蛋白或PAHX。
