酶、有机辅因子和金属离子对催化的许多生化反应至关重要。几乎一半的酶反应都是由辅因子催化的。迄今为止，尚未对生物催化剂中与有机酶辅因子相互作用的酶残基进行系统评估。在这里，我们分析了30种有机辅因子的环境、理化性质和口袋。尽管剩余的蛋白质具有不同的三维折叠和不同的酶功能，但它的辅因子袋和内衬残基具有显著的结构趋同。静电和疏水相互作用的共同网络稳定了辅因子。辅因子的官能团与活性中心的极性残基有互补电荷相互作用。环全部或部分放置在紧贴的非极性口袋中。基于与官能团相互作用的蛋白质残基，推导出了每个辅因子口袋的距离矩阵。这些距离矩阵和辅助因子的代表性口袋大小可用作识别辅助因子口袋的指纹。根据衍生的辅因子袋标准，已筛选出PDB中功能未知的蛋白质示例。
![[ε]](/logos/entities/epsiv_rmgif.gif)
