IFIT蛋白是干扰素诱导的抗病毒效应物，形成多蛋白复合物，具有识别病毒感染标记物并随后限制病毒的能力。IFIT1、IFIT2和IFIT3位于综合体的核心，相互作用，并与几个宿主因子相互作用，形成了所谓的“IFIT相互作用组”。四肽重复序列（TPR）基序是其介导复合物形成能力的核心，它是一种由一对反平行α螺旋组成的一般蛋白质相互作用模块。此外，IFIT蛋白的TPR基序具有识别RNA的独特能力。虽然IFIT1与病毒衍生的ssRNA相互作用，但IFIT2已被证明与dsRNA相互作用；已知IFIT3与RNA结合。重要的是，IFIT1和全长IFIT2的N末端结构域有结构信息，但IFIT3没有结构信息。为了深入了解调控复合物形成的机制，我们将目标对准人类IFIT3的结构，然后再将其并入IFIT复合物。为此，我们确定了N端IFIT3的低分辨率晶体结构，这揭示了一个结构域交换的二聚体。值得注意的是，IFIT3二聚化与IFIT2相似，但与IFIT1不同，IFIT1通过其C末端二聚化。序列保守性和结构分析表明，IFIT2和IFIT3进化出类似的域交换机制。我们认为IFIT2和IFIT3可能通过形成域交换异二聚体而相互作用。目前的工作旨在通过突变分析研究结构域交换的机制，并确定C末端人IFIT3的结构。
