泛素特异性蛋白酶7（USP7）催化包括p53、Mdm2和UbE2E1在内的几种底物蛋白的去泛素化。脱泛素导致它们从26S蛋白酶体介导的降解中拯救出来，因此USP7在维持其底物的细胞稳态水平方面至关重要。USP7还已知与多种病毒蛋白相互作用，包括单纯疱疹病毒感染细胞蛋白0（ICP0）、EBNA1和卡波西肉瘤相关病毒干扰素调节因子4（vIRF4）。USP7具有多个结构域，包括一个N端TRAF、一个催化结构域和五个泛素样结构域。几个复合物的晶体结构表明，大多数底物蛋白与USP7的N末端结构域相互作用，该结构域折叠成八个品牌的反平行β三明治。EBNA1和MCM-BP也通过其N末端结构域与USP7相互作用，其作用方式与其底物p53、Mdm2和UbE2E1相同，但这些蛋白质不被USP7氘化。通过其N末端结构域与USP7相互作用的底物具有P/AxxS结合基序。新型USP7底物的鉴定、表征和结构测定正在进行中。
