在尾锚定（TA）膜蛋白的生物合成过程中，其单个C末端跨膜片段插入到ER膜中，以使功能域朝向细胞溶质侧。负责翻译后过程的机制最近才被发现。在酵母中，参与TA蛋白插入的蛋白质包括Get1/Get2、Get3、Get4和Get5。虽然结构信息和该系统大多数组件的单独作用已经定义，但它们之间的相互作用和相互作用仍有待阐明。在这里，我们研究了来自酿酒酵母的Get3和Get4/Get5复合物（Get4/5）之间的相互作用。我们表明，Get3通过静电力主导的界面与Get4/5相互作用。利用等温滴定量热法和小角度X射线散射，我们进一步证明Get3同二聚体与Get4/5络合物的两个副本相互作用，在溶液中形成扩展构象。
