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H.M.格林布拉特。
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J.应用。
克里斯特。
(2008).
41
,
969-971
https://doi.org/10.1107/S021889808024667
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正常开放
接近
用“油下微胶囊”法控制蛋白质结晶中的蒸发速率
B.布鲁姆施泰因
,
H.M.格林布拉特
,
A.H.福特曼
,
一、西尔曼
和
J.L.苏斯曼
提出了一种在“油下微胶囊”蛋白质结晶过程中控制蒸发速率的程序。
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阿克塔·克里斯特。
(1993).
A类
49
,
第79页
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金属和重要活性位点残基在锌蛋白酶酶催化中的作用
H.范伯格
,
H.M.格林布拉特
,
O.报警
,
A.斯彭金
,
D.本迈尔
,
S.布隆伯格
和
G.肖姆
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阿克塔·克里斯特。
(1995).
D类
51
,
428-449
https://doi.org/10.107/S090744995003350
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锌蛋白酶的锌定向抑制剂
H.范伯格
,
H.M.格林布拉特
,
V.比哈尔
,
C.吉隆
,
S.科恩
,
A.比诺
和
G.肖姆
对羧肽酶A的结晶、抑制和静电研究进一步详细介绍了锌原子和其他活性位点基团在锌蛋白酶底物结合和催化中的作用。
这些细节结合模型化合物研究,为该酶家族基于锌结合及其特定配位偏好的特异性抑制剂设计提供了一种合理的方法。
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阿克塔·克里斯特。
(2000).
D类
56
,
551至558
https://doi.org/10.107/S090744900002420
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的交互作用
灰色链霉菌
具有蛋氨酸产物类似物的氨肽酶:1.53º分辨率的结构研究
R.吉尔博亚
,
H.M.格林布拉特
,
M.佩拉
,
A.斯彭金·比亚利克
,
U.Lessel公司
,
G.沃尔法特
,
D.朔姆堡
,
S.布隆伯格
和
G.肖姆
天然无磷的结构
灰色链霉菌
据报道,氨肽酶(SGAP)的分辨率为1.58?,其与蛋氨酸产品类似物的复合物的分辨率为1.5。
这些研究能够追踪SGAP先前的一个无序区域(Glu196-Arg202),并表明Glu131与酶的催化机制密切相关。
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阿克塔·克里斯特。
(1998).
D类
54
,
289-305
https://doi.org/10.107/S090744997010445
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羧肽酶A:天然、去锌和汞替代形式
H.M.格林布拉特
,
H.范伯格
,
P.A.塔克
和
G.肖姆
羧肽酶A的天然模型、去锌模型和汞替代模型已在高分辨率下进行了改进,并与该酶的旧模型进行了比较。
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阿克塔·克里斯特。
(2012).
F类
68
,
269-272
https://doi.org/10.107/S1744309112003326
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从卷心菜全环幼虫中分离的重组人羧酸酯酶1的结构
H.M.格林布拉特
,
T.C.奥托
,
M.G.柯克帕特里克
,
科瓦莱瓦东部
,
S.布朗
,
G.布赫曼
,
D.M.Cerasoli博士
和
J.L.苏斯曼
在经济的全昆虫幼虫系统中生产了大量的重组人羧酸酯酶1。
这种酶的晶体结构与细胞培养技术产生的晶体结构基本相同。
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阿克塔·克里斯特。
(2003).
D类
59
,
323-333
https://doi.org/10.107/S090744902015706
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牛羧肽酶A在1.25°分辨率下的精细结构
A.Kilshtain-Vardi
,
M.格利克
,
H.M.格林布拉特
,
A.戈德布鲁姆
和
G.肖姆
牛羧肽酶A的晶体结构以1.25º的分辨率进行了精细化,结合理论模拟,改进了对静息酶中构象紊乱、溶剂网络和质子化状态的描述。
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(2002).
A类
58
,
c307号
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耐盐蛋白质的第一晶体结构:碳酸酐酶
D.盐沼
分辨率为1.86º
L.普雷姆库马尔
,
H.M.格林布拉特
,
J.L.苏斯曼
,
U.巴格什瓦尔
,
T.萨维奇科
,
I.戈赫曼
和
A.扎米尔
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(2003).
D类
59
,
1084-1086
https://doi.org/10.107/S090744903007066
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一种超耐盐碳酸酐酶的鉴定、cDNA克隆、表达、结晶和初步X射线分析
杜氏盐藻
L.普雷姆库马尔
,
H.M.格林布拉特
,
英国巴格什瓦尔
,
T.萨维奇科
,
I.戈赫曼
,
A.扎米尔
和
J.L.苏斯曼
细胞外碳酸酐酶
D.盐沼
在广泛的盐度范围内保持活性。
基于活性位点的本征锌离子,使用多波长无摩尔色散来确定晶体结构正在进行中。
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(1987年)。
C类
43
,
563-565
https://doi.org/10.107/S0108270187095027
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的结构
N个
-(3-溴-1-甲基-2-哌啶亚基)苯磺酰胺
N.C.J.斯特里纳德卡
,
H.M.格林布拉特
,
C.D.摩尔
,
E.E.可耐斯
和
M.N.G.詹姆斯
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