SETMAR是最近在人类基因组中发现的一种双链断裂（DSB）修复酶，包含一个N端SET结构域和一个C端MAR结构域。这种嵌合蛋白是在大约5000万年前，通过融合一个位于SET组蛋白甲基转移酶基因下游的mariner家族DNA转座酶基因Hsmar1而产生的[1]。尽管SETMAR转座子结构域保留了结合末端反向重复序列（TIR）DNA序列的能力，这是DNA转座子的特征，但它不再是功能性转座子[2]。尽管如此，与祖先的Hsmar1转座酶相比，只有19个氨基酸替换的转座酶结构域一直处于强烈的选择性进化压力之下，这表明转座酶的结构域在功能上很重要。确定SETMAR如何与DNA相互作用对理解其进化DNA修复活性的分子基础至关重要。为了实现这一目标，我们最初专注于SETMAR转座酶结构域的DNA结合结构域（DBD）与TIR DNA的相互作用。SETMAR的DBD已经过表达和纯化。用悬挂滴气相扩散法结晶了SETMAR DBD与其转座子TIR DNA之间形成的复合物。晶体衍射到3.15º分辨率，并表现出正交对称性（C2221），单位胞尺寸为a=72.233º，b=164.385º，c=67.957º。由于没有合适的搜索模型可用，我们目前正在采用实验阶段化方法来解决这种结构。我们预计，结合转座子DNA的SETMAR的DBD结构分析将为SETMAR识别TIR和非TIR DNA的机制提供深入的见解。
