利用日本原子能研究所(JAERI)JRR-3反应堆的BIX-3衍射仪,在室温下收集了两种形式的红血红素的单晶中子衍射数据,分辨率高达1.5º。Rubredoxin是一种具有53个氨基酸残基的小铁硫氧化还原蛋白,这种特殊蛋白的来源是嗜热性火球菌属,一种通常生活在沸水温度附近的微生物。收集了野生型蛋白质晶体和一个突变株的数据,其中三个残基被替换。在本文中,我们将描述这些高分辨率中子结构测定产生的几组结果:(一)主链N-H键的H/D交换模式,提供了分子哪些区域更容易接触溶剂的信息;(b条)蛋白质中某些O-D键的取向,这些信息通常无法从X射线结果中获得;(c(c))蛋白质晶体中水分子的结构和外观;和(d日)一些结构特征可能有助于合理解释来自这种有趣微生物的野生型蛋白质的显著热稳定性