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Ferredoxin reductase型FAD结合结构域





描述

黄素酶具有催化广泛的生化反应的能力。它们参与了各种代谢物的脱氢反应,从电子转移到氧化还原中心,在光发射中,在氧的活化中进行氧化和羟基化反应。]约1%的真核和原核蛋白被预测编码一个黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)结合结构域。根据结构相似性和保守序列基序,FAD结合结构域被分为三个主要家族:(i)铁氧还蛋白还原酶(FR)型FAD结合结构域,(ii)采用Rassman折叠的FAD结合域和(iii)PCMH型FAD结合结构域[]。]

FAD辅因子由磷酸腺苷(AMP)与焦磷酸单核(FMN)通过焦磷酸盐键连接而成。AMP部分由连接到磷酸基团的核糖键合的腺嘌呤环组成。所述FMn部分由连接到磷酸基团的异异嗪嗪黄素环与核糖醇相连。黄素主要在氧化还原能力中发挥作用,能够从一个底物中摄取两个电子,并且一次释放两个电子到底物或辅酶,或一次释放到一个电子受体。FAD的催化作用集中在异异嗪环上,而磷酸核糖基和AMP部分主要是稳定的辅因子结合到蛋白质残基上。]

所有FR家族成员的结构核心都是保守的。FR家族的FAD结合褶皱特征为圆柱形β-域,扁平扁平的六股反平行β-筒组织成两个正交的片状(B1-B2-B5和B4-B3-B6),由一个α-螺旋隔开(参见例如:PDB:IA8P>)]圆柱体在股B4和B5之间打开,这为FAD的异四嗪和核糖基部分提供了空间。圆柱的一个端部被域的唯一螺旋线所覆盖,这是FAD焦磷酸基团结合所必需的。FR-家族含有两个保守的基序,一个位于(R)X-Y-[ST],位于B4中,其中不变的正电荷ARG残基与负焦磷酸氧原子形成氢键。另一个保守序列基序是G-X(2)-[St] -x(2)-L- x(5)-G x(7)-pX-G,它是H1-B6的一部分,被称为磷酸结合基序[]。]

一些已知含有FR型FAD结合结构域的蛋白质如下:

  • 真核细胞NADH细胞色素b5还原酶。它是膜结合的血红素蛋白,作为几种膜结合氧合酶的电子载体。
  • 真核细胞NADPH细胞色素P450还原酶。这种酶是电子在微粒体中从NADP转移到细胞色素P450所必需的。它还可以为血红素加氧酶和细胞色素b5提供电子传递。
  • 硝酸还原酶它是植物、真菌和细菌硝酸盐同化第一步的关键酶。
  • 细菌铁氧还蛋白还原酶它在Frdodoxin或Frdodoxin和NADPH之间传递电子。它参与了钴胺素非依赖性蛋氨酸合成酶、丙酮酸甲酸裂解酶和厌氧核糖核苷酸还原酶的还原激活。
  • 细菌黄素蛋白一氧化氮参与了好氧过程中的一氧化氮解毒过程,称为一氧化氮双加氧酶(NOD)反应。
  • 细菌Na(+)转运NADH quinone reductase(NQR)亚基F NQR络合物催化两个连续反应还原泛醌1到泛醌,再结合Na(+)离子从细胞质向周质的转运。

我们开发的档案涵盖了整个铁氧还蛋白还原酶类型的FAD结合结构域。

笔记

除了FAD结合结构域外,所有FR家族成员都具有NAD(P)H-结合结构域。

最后更新:

2008年5月第一条目。

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技术科

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法德菲尔PS51384Ferredoxin reductase型FAD结合结构域(基质)


推荐信

作者马修斯·F·S
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来源Curr。Opin。结构。Bio.1:954-967(1991)。

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头衔Flavoenzymes:具有重复特征的多种催化剂。
来源趋势生物化学SCI。25:126—132(2000)。
PubMed ID一千零六十九万四千八百八十三

作者马特维A
头衔是或不是氧化酶:挑战黄素酶的氧反应性。
来源趋势生物化学SCI。31:266—228(2006)。
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DOI101016/J.TIbs.No.03.03.00

作者D.艾森伯格D
头衔含FAD蛋白的序列结构分析
来源蛋白质SCI。10:1712—1728(2001)。
PubMed ID一千一百五十一万四千六百六十二

作者萨里哈普拉萨德G克雷奇穆尔伯格肖A荣格伯杰斯·B·K结实的C.
头衔NADPH: Azotobacter vinelandii铁氧还蛋白还原酶的晶体结构
来源蛋白质SCI。7:2541-2549(1998)。
PubMed ID九百八十六万五千九百四十八



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