描述
黄酮酶具有催化多种生化反应的能力反应。它们参与多种光照下氧化还原中心之间电子传递中的代谢物氧化和羟基化氧活化过程中的排放反应[1,2]. 大约1%的真核和原核蛋白质是预测编码黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)结合域[三].根据结构相似性和保守序列基序,FAD结合域分为三大类:(i)铁氧还蛋白还原酶(FR)型FAD结合结构域,(ii)FAD结合采用Rossmann褶皱的结构域和(iii)PCMH型FAD结合结构域[4].
FAD辅因子由与黄素连接的一磷酸腺苷(AMP)组成焦磷酸键形成的单核苷酸(FMN)。AMP部分由以下部分组成腺嘌呤环与与磷酸基团相连的核糖结合。这个FMN部分由与核糖醇连接的异恶嗪-黄酮环组成,其连接到磷酸基团。黄素主要作用于氧化还原容量,能够从一个衬底上吸收两个电子一次释放两个到底物或辅酶,或一次释放一个到电子受体。FAD的催化功能集中在异柳氮嗪环,而磷酸核苷和AMP部分主要是稳定辅因子与蛋白质残基的结合[1,2].
所有FR家族成员的结构核心都很保守。这个FR家族的FAD结合褶皱特征是一个圆柱形β域一个扁平的六股反平行β-桶被组织成两个由一个α螺旋分开的正交片(B1-B2-B5和B4-B3-B6)(参见例如<PDB:国际原子能机构8>) [5]. 气缸在股线B4和B5之间打开这为FAD的异恶嗪和ribityl部分留出了空间。一个圆柱体的末端被域的唯一螺旋线覆盖,这是对FAD焦磷酸基团的结合至关重要。法国家族包含两个保守基序,一个基序(R-x-Y-[ST])位于B4,其中不变正电荷Arg残留物与负电荷形成氢键焦磷酸氧原子。另一个保守的序列基序是G-x(2)-[ST]-x(2磷酸结合基序[4,5].
一些已知含有FR-型FAD结合域的蛋白质如下所示:
- 真核NADH-细胞色素b5还原酶。它是一种膜结合的血液蛋白作为几种膜结合氧化酶的电子载体。
- 真核NADPH-细胞色素P450还原酶。这种酶是微粒体中NADP到细胞色素P450的电子传递。它也可以向血红素加氧酶和细胞色素b5提供电子转移。
- 硝酸还原酶。它是硝酸盐第一步的关键酶植物、真菌和细菌的同化作用。
- 细菌铁氧还蛋白还原酶。它在黄曲霉毒素之间传输电子或铁氧还蛋白和NADPH。它参与了钴胺素依赖性蛋氨酸合成酶、丙酮酸甲酸裂解酶和厌氧核糖核苷酸还原酶。
- 细菌黄血球蛋白。它参与一氧化氮解毒在好氧过程中,称为一氧化氮加氧酶(NOD)反应。
- 细菌Na(+)转运NADH-醌还原酶(NQR)亚单位F.NQR复合物催化联苯醌-1被二还原为联苯醌醇连续反应,再加上Na(+)离子从细胞质到周质。
我们开发的剖面涵盖了整个铁氧还蛋白还原酶类型FAD绑定域。
注:除了FAD绑定域之外,所有FR家族成员具有NAD(P)H结合域。
上次更新时间:2008年5月/第一个条目。
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技术部分
本文件涵盖的PROSITE方法(包括工具和信息):
工具书类
1 | 作者 | 马修斯F.S。 |
职务 | 新的黄素酶。 |
来源 | 货币。操作。结构。《生物》1:954-967(1991)。 |
2 | 作者 | Fraaije M.W.公司。马特维A。 |
职务 | 风味酶:具有循环特征的多种催化剂。 |
来源 | 生物化学趋势。科学。25:126-132(2000). |
公共医疗ID | 10694883 |
4 | 作者 | Dym O公司。艾森伯格D。 |
职务 | 含FAD蛋白质的序列结构分析。 |
来源 | 蛋白质科学。10:1712-1728(2001). |
公共医疗ID | 11514662 |
5 | 作者 | 斯里达尔·普拉萨德。Kresge N.公司。穆尔伯格A.B。肖·A。Jung Y.S.先生。伯吉斯银行。坚固C.D。 |
职务 | NADPH:棕色固氮菌铁氧还蛋白还原酶的晶体结构。 |
来源 | 蛋白质科学。7:2541-2549(1998年)。 |
公共医疗ID | 9865948 |
版权
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