参考文献:Stefanovic S和Hegde RS(2007)
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摘要
数百种蛋白质通过靠近C末端的单个跨膜结构域(TMD)锚定在细胞膜中。尽管这些尾部锚定(TA)蛋白在细胞中起着许多重要作用,但其靶向和插入途径的组成部分长期以来一直难以捉摸。在这里,我们揭示了一种细胞溶质TMD识别复合物(TRC),其靶向TA蛋白插入内质网膜。TRC高度保守的40kDa ATP酶亚基(我们称之为TRC40)被鉴定为Asna-1。TRC40/Asna-1以TMD依赖性的方式与TA蛋白相互作用,传递到ER膜上的蛋白质受体。TRC40/Asna-1的后续释放和插入膜取决于ATP水解。因此,TRC40/Asna-1的ATP酶缺陷突变体选择性地抑制TA蛋白插入,而不影响其他易位途径。因此,TRC40/Asna-1是膜蛋白插入翻译后途径的一个组成部分,其靶向性由TRC介导。
- 引用类型
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期刊文章|研究支持,N.I.H.,校内
- 作者
-
斯特凡诺维奇S,Hegde RS公司
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基因本体注释
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法规注释
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翻译后修改
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交互注释
遗传相互作用
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物理交互作用
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功能互补注释
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