Glenney和Zokas（1989）使用一种抗磷酪氨酸抗体来识别Rous肉瘤病毒转化的鸡胚成纤维细胞中磷酸化的蛋白质，并发现一种76-kD蛋白定位于非转化细胞中含肌动蛋白应激纤维末端的局灶性粘连。Turner等人（1990年）从鸡内脏平滑肌中纯化了这种蛋白质，并将其命名为paxillin（“axillus”在拉丁语中的意思是“小桩”或“peg”），作为一种在局部粘连处与膜相连的蛋白质。帕罗西林在SDS-PAGE上以65至70-kD的扩散带迁移。Salgia等人（1995年）指出，跨膜整合素分子（见600536）将肌动蛋白细胞骨架连接到局部粘连内的细胞外基质。他们通过筛选带有抗疟原虫抗体的表达文库克隆了人类帕西林。预测的557氨基酸蛋白质的预测分子量为61 kD，但观察到的分子量为68 kD，这表明它要么是翻译后修饰的，要么是由于高（10%）脯氨酸含量而异常迁移的。paxillin蛋白包含4个LIM结构域，一个富含脯氨酸的结构域包含一个一致的SH3结合位点，以及3个潜在的SH2结合位点。在Northern blots上，所有受试组织中的paxillin表达为3.7kb mRNA。
Mazaki等人（1997年）发现，paxillin基因可以选择性剪接，包括2个备选外显子中的1个，从而产生β和γ亚型。正如在Northern blots、Western blots和RT-PCR上观察到的那样，β和γ亚型仅在某些癌细胞系中表达。不同的亚型对细胞蛋白具有不同的亲和力，包括vinculin（193065）和FAK（600758），这表明每种亚型都是参与整合素不同功能的不同模块。
II型神经纤维瘤病（101000）是一种常染色体显性疾病，其特征是神经系统肿瘤，主要是神经鞘瘤。它是由NF2基因（607379）突变引起的，NF2基因编码生长调节剂雪旺诺曼蛋白（也称为梅林）。突变发生在整个17外显子基因中，大多数导致蛋白质截短和检测不到数量的雪旺蛋白。导致产生缺陷雪旺诺曼蛋白的致病性突变包括外显子2的框内缺失和同一外显子内的3个独立错义突变，例如，phe62到ser（607379.0016）。施万细胞中第2外显子有条件缺失的小鼠会发生神经鞘瘤，这证实了外显子2对生长控制的关键性质。Fernandez-Valle等人（2002年）报告称，帕西林在50-70个残基处直接与雪旺碱结合，这些残基由外显子2编码。这种相互作用介导雪旺诺姆蛋白在质膜上的膜定位，在质膜中与β-1-整合素（ITGB1；135630）和ERBB2（164870）相关。
Denhez等人（2002年）通过对鸡胚成纤维细胞（CEFs）进行免疫沉淀和下拉实验，发现联合体（NUDT16L1；617338）与帕西林相互作用。在缺乏血清的CEF中蛋白激酶C的激活（参见176960）触发了帕西林与联结的相互作用。帕西林与联结的相互作用可通过钒酸盐处理短暂稳定，表明依赖于酪氨酸磷酸化。
Huang等人（2003）发现，JNK1（601158）在体外和完整细胞中磷酸化丝氨酸-178上的一种局灶性粘附衔接蛋白paxillin。表达ser178-to-ala突变的paxillin的大鼠膀胱肿瘤上皮细胞形成局灶性粘连，在单细胞迁移和创伤愈合试验中显示出与此类接触相关的有限运动。相反，表达野生型帕西林的细胞移动迅速，并保持紧密接触，成为主要的粘附。突变体paxillin的表达也抑制了其他2个细胞系的迁移。因此，Huang等人（2003）得出结论，JNK对帕罗西汀的磷酸化似乎对维持细胞快速迁移所需的不稳定粘附至关重要。
上皮细胞中肝细胞生长因子（HGF；142409）受体（MET；164860）的激活导致跛足突出、扩张、迁移和小管形成。Ishibe等人（2004年）发现，激活的Erk（参见MAPK3；601795）在ser83上磷酸化了小鼠paxillin，该位点的突变消除了HGF刺激的小鼠内髓集合管细胞中paxillin-Fak的结合。破坏Erk结合或磷酸化的paxillin突变体的表达抑制了HGF诱导的细胞扩散、迁移和小管生成。
Kanchanawong等人（2010年）使用三维超分辨率荧光显微镜来绘制局部粘连中的纳米级蛋白质组织。他们的结果表明，整合素和肌动蛋白被一个约40nm的焦点粘附核心区域垂直分开，该区域由多个蛋白特异性层组成：一个膜包裹的整合素信号层，包含整合素细胞质尾部（见193210）、焦点粘附激酶（600758）和帕西林；含有talin（186745）和vinculin（193065）的中间力传递层；以及最上层的肌动蛋白调节层，包含酶蛋白（602002）、血管扩张刺激的磷酸蛋白（601703）和α-肌动蛋白（102575）。通过定位氨基和羧基末端标记的塔利班，Kanchanawong等人（2010年）揭示了塔利班的极化方向，表明其在组织局部粘附层中的作用。Kanchanawong等人（2010年）得出结论，他们的复合多层蛋白结构为理解局部粘附功能提供了分子蓝图。
Salgia等人（1995年）使用荧光原位杂交将paxillin基因定位到12q24。