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PDBsum条目2uyz
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2类酶： |
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链条A：
E.C.2.3.2-
- ?????
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3类酶： |
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链条B：
E.C。？
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注意，如果给出了一个以上的E.C.等级（如上所述），每个等级可以对应于不同的蛋白质结构域，或者在多蛋白的情况下前体，以不同的成熟蛋白质。
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欧洲工商管理硕士J
26:2797-2807(2007) |
| PubMed编号：
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Ubc9和SUMO之间的非共价相互作用促进SUMO链的形成。
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P.Knipschaile，
W.J.van Dijk，
J.V.奥尔森，
M.Mann，
T.K.Sixma公司。
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摘要 |
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泛素相关修饰物SUMO调节广泛的细胞过程用一个或一个SUMO分子链进行翻译后修饰。氨酰化是通过几种酶的顺序作用实现的，其中E2、Ubc9主要在E3的帮助下将SUMO从E1传输到目标酶。在这个过程中，Ubc9不仅与SUMO形成硫酯键，而且也与SUMO非共价相互作用。这里，我们展示了这个非共价体相互作用促进在Sp100等靶上形成短SUMO链和HDAC4。我们展示了非共价Ubc9-SUMO1配合物的晶体结构，表明SUMO远离E2活性位点，与UbcH5c和Mms2上泛素的非共价相互作用位点。结构比较表明了一种涉及类似机制的聚磺酰化模型Mms2-Ubc13介导的泛素链形成。
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所选图形 |
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图2。
图2 SUMO1和SUMO2与Ubc9具有相似的亲和力。（A）非共价相互作用的等温量热数据Ubc9和SUMO1。原始（上面板）和加工（下面板）7的数据 M（M）用12滴定SUMO我注射70次M（M）Ubc9.将处理的数据点拟合到描述一组结合位点。的热力学参数相互作用是 高度=-5.96 0.2kcal/mol和-TS=-3.87kcal/mol（B）分析凝胶过滤色谱图Ubc9带有SUMO1（上面板），Ubc9具有SUMO2（下面板）。含有60个单蛋白的批次M（M）Ubc9或300M（M）SUMO1/2，复杂运行包含50个M（M）Ubc9和100M（M）SUMO1/2。Ubc9–SUMO2色谱图已缩放（见第二页y轴），因为SUMO2含有少量芳香残基，并且因此信号很低。（C）基于凝胶过滤的移位分析使用抗Ubc9蛋白进行Western blot分析。对于SUMO2（左侧面板），以及SUMO1（右侧面板），多个凝胶过滤运行采用恒定的Ubc9和增加SUMO浓度（摩尔比如左）。洗脱体积范围内的七个连续组分在用于SUMO1和SUMO2。 |
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图5。
图5 SUMO链形成模型。（A）K63泛素Mms2-Ubc13异二聚体的链形成（Eddins等人，2006年）（PDB代码：2GMI）。特写显示木棍中的Mms2 K63和Ubc13硫代酯活性位点。（B）SUMO链的结构模型形成。非共价Ubc9–SUMO1复合物被叠加在Mms-Ub上，另一个Ubc9分子叠加在Ubc13（A）上。硫代酯SUMO是泛素的叠加模型用泛素的尾部替换C末端尾部。特写显示受体SUMO N末端和供体SUMO-Ubc9硫酯活性位点。虚线表示N端子结构中不存在的SUMO尾部。 |
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以上数字为重印经麦克米伦出版有限公司许可：欧洲工商管理硕士J(2007,26,2797-2807)版权所有2007。
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数字是挑选出来的通过自动化流程。
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首先显示最新的参考文献。引文数据部分来自CiteXlore公司和部分从自动收割过程中。请注意，这可能是由于并非所有期刊都包含在任何一种方法。然而，我们正在不断建立引文数据因此，随着时间的推移，将会有越来越多的参考文献。当参考描述PDB结构时，PDB代码是如右图所示。
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