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A 2S白蛋白来自小鳞乳杆菌进行了提纯和结晶,并进行了初步的晶体学研究。

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对铍折射透镜的性能进行了全面的研究。光学计量学和X射线测试的综合结果证明,铍透镜可以作为X射线聚焦元件用于X射线自由电子激光振荡腔。

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探测器图像的正向投影分别使用基于几何光学和波前传播的两种互补模拟工具生成。根据不同的仪器设置、扫描模式、畴壁中的位错密度和空间分辨率,阐明了观察畴壁位错的可行性。

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提出并验证了一种用于暗场X射线显微术的形式。推导了直接空间和互易空间中的耦合分辨率函数,描述了空间填充采样方法。

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讨论了金刚石基kinoform折射X射线透镜的数值设计和纳米制造过程;对单个透镜的聚焦动作进行了测试。

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α-晶体蛋白是哺乳动物晶状体的主要结构蛋白之一。例如,Harding&Dilley(1976)对哺乳动物眼球晶状体结构蛋白的生物化学进行了综述。本文报道了小腿晶状体天然α-晶体蛋白的X射线散射研究。α-晶体蛋白是根据Hoenders&van Kamp(1972)制备的。通过溶解超离心颗粒对其进行浓缩。使用了两种不同类型的相机:在飞利浦PW 1130发电机上运行的Kratky相机、铜管和实验室建造的双聚焦相机(Elliott发电机GX 6)。

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研究了在高分辨率电子显微镜下对碳化硅多型体进行直接结构成像的适宜条件。弱相物体计算证实,在可以直接识别多型堆叠序列之前,需要优于2.5Å的分辨率。此外,要解析投射的Si-C原子对,需要接近1º的分辨率,要区分这两个物种,需要比1º好得多。基于电流和投影电子光学特性的大量多层计算表明,在500 kV至45-75°厚度的电压下,多型叠加应该是可识别的,但在100 kV电压下,可能无法识别,除非是在具有极相干照明的“反向”Scherzer离焦位置。傅里叶图像的出现使正确物镜离焦的识别变得复杂,尤其是对于3C多型薄晶体。在较厚的晶体区域(≥100º),线性图像贡献较小,衍射光束之间的相互干扰通常导致分辨率明显提高的多型图像,并且在特定厚度和离焦值下,导致3C图像类似于“原子对”配置。然后通过考虑图像振幅和强度谱来解释后者。最后,简要讨论了从中等厚度晶体中恢复样品结构的问题,以及影响任何定量实验研究的一些因素。

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《水晶学报》。(1987年)。A类43,C35号
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