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在与氧化酶共价结合的独特血红素部分中发现了意想不到的反应性。

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给出了碳酸酐酶的第一中子晶体结构。该结构揭示了影响催化作用的活性位点有趣且意想不到的特征。

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这项研究以2.28Å的分辨率呈现了FlhF在GDP结合状态下的X射线结构,表现出经典的N-和G-结构域折叠。与GTP负载的FlhF的比较分析阐明了与GTP水解相关的构象变化。

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报道了单核细胞增生性李斯特菌(Listeria monocytogenes)中一种Isd型血液降解酶Isd-LmHde的结构和功能特征。Isd-LmHde的血液降解产物被证实为胆绿素,活性残基通过基于结构的诱变和以下功能研究鉴定。

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细菌病原体的增殖和致病需要铁。铜绿假单胞菌(Pseudomonas aeruginosa)是一种流行的革兰氏阴性条件致病菌,它利用免疫功能低下的宿主,编码大量蛋白质以吸收和利用铁。在这里,我们报告了PhuS的晶体结构,以前称为铜绿假单胞菌的细胞质血红素转运蛋白,在载脂蛋白和全形态中。与来自大肠杆菌O157:H7的同源ChuS相比,血红素方向旋转了1800穿过α-γ轴,这可能解释了PhuS的一些独特功能特性。与之前的研究结果相反,血红素结合不会导致PhuS的整体构象改变。我们使用光谱分析和气相色谱法测量CO来分析血红素降解,证明PhuS能够使用抗坏血酸或细胞色素P450还原酶NADPH作为电子供体降解血红素,并且产生的CO是ChuS的五倍多。添加过氧化氢酶会减缓,但不会阻止PhuS催化的血红素降解。通过光谱和质谱分析,我们确定了血红素降解的酶产物为verdoheme。这些数据综合起来表明,PhuS除了具有提议的血红素运输功能外,还是一种有效的血红素降解酶。

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标题为secochlorin-ni复合物的结构具有两个与伪A晶格定心相关的晶体学独立分子。这两个分子都具有A中显著的平面内变形1克B中的模式和显著的平面外变形1个(褶皱)模式。

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