描述了一种程序，利用Watson-Kendrew模型从中分辨率电子密度图（~3-4º）中获得的原始原子坐标可通过使用有限的数据子集和非交互式计算机图形细化为近原子分辨率的本地数据。Bence-Jones蛋白Rhe的精制过程包括从3.0到1.9º的相延伸，并导致蛋白质的结晶序列得到改进。通过立体化学约束最小二乘法在倒易空间中将结构细化到残值R（右）F类=0.284，对于由795个非氢蛋白质原子组成的模型，使用具有d日范围为5.0至1.9º。通过经验确定了结构因子和立体化学再应变观测的相对权重，并发现最佳权重为以下屈服值W公司|F类哦-F类c（c）|2其通常是W公司|d日哦-d日我|2，其中d日哦和d日我是立体化学约束参数的当前值和理想值。结果表明，仅用32%的观测数据就可以得到合理的细化。
