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人类Siah1的两个结构(1.95和1.58μ分辨率)为该蛋白提供了更完整的模型,并确定了亚结构域组织中的构象变异性。

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病原菌四种典型LRR蛋白的晶体结构问号钩端螺旋体解决了这一问题,从而深入了解了细菌LRR的一个新亚科,该亚科具有连续延伸的23个氨基酸重复基序。

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α-碳酸酐酶来自幽门螺杆菌已通过悬挂滴气相扩散法进行纯化和结晶。衍射数据集已收集到1.7º的分辨率。

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两个新锌不对称多齿配体1-(1)的配位配合物H(H)-苯并三唑-1-基甲基)-2-丙基-1H(H)-合成了咪唑,并用单晶X射线衍射对其结构进行了表征。通过荧光和热分析对配合物进行了研究。

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SARS-CoV-2 M可变温度下的X射线晶体学赞成的意见揭示了一个复杂的构象景观,包括催化二元体上的流动金属、不同位点上的汞构象异质性,以及连接活性位点和二聚体界面的分子内网络。

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在新的标题中,双核锌(II)希夫碱络合物([亩]-11-氨基硫脲茚并[1,2-b条]喹喔啉-8-羧基)双[(二甲基亚砜)锌(II)]二甲基亚磺酸盐三溶剂化物,[Zn2(C)17H(H)9N个5O(运行)2S)2(C)2H(H)6操作系统)2]·3C2H(H)6OS,每个Zn原子是五配位的,位于扭曲的方锥环境中,由二配位L(左)2-配体和一个二甲基亚砜分子。每个L(左)2-配体,与两个锌配位原子有两部分。一部分以三齿螯合模式作用,与一个锌相协调原子穿过两个N原子和一个S原子,而另一部分与另一个Zn配位原子通过一个单齿羧酸基团。整个配合物具有二聚体结构。近平面的坐标模式L(左)2-配体与席夫碱的最常见模式有很大不同。

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报道了AHL内酯酶AidH与底物和产物复合物的高分辨率晶体结构,并提出了金属依赖性AHL内酶的催化机理。

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TTR L55P–Zn的晶体结构2+该络合物揭示了两种不同的四面体Zn2+-形成具有交叉β结构的二维单体阵列的结合位点。在与晶体获得条件类似的条件下,TTR L55P原纤维形成的生物物理特性证实了锌的作用2+作为淀粉样增强剂。

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