摘要

《水晶学报》。(1996).一52,C232型

原子分辨率下胰蛋白酶的构象分析揭示了结晶环境的影响

H.D.巴通尼克和A.N.波波夫

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高分辨率晶体结构揭示了催化三元结构的构象灵活性红色链霉菌未标记状态的胰蛋白酶

E.空白,K.Vukoti公司,宫城先生和D.T.洛多夫斯基

这项工作报道了第一个亚埃分辨率的结构红斑链球菌胰蛋白酶。提出了一种具有未被占据活性位点的催化相关pH值下的典型丝氨酸蛋白酶的详细模型，并与其他高分辨率丝氨酸蛋白酶结构进行了比较。

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蛋白质晶体结构的再现性：胰蛋白酶的五种原子分辨结构

D.利布施纳,M.道特,A.Brzuszkiewicz和Z.道特

在从相同条件下生长的晶体获得的模型的再现性的背景下，比较了牛胰蛋白酶的五种非常高分辨率的精确结构的细节。

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用高分辨率X射线晶体学测定蛋白质的质子状态：分辨率和完整性的影响

S.J.费希尔,M.P.布莱克利,M.Cianci先生,S.McSweeney公司和J.R.海利维尔

对胰蛋白酶、枯草杆菌素和溶菌酶分别进行了1.2°分辨率、1.26°分辨率的键-距离分析，以确定可电离氨基酸的质子化状态。这对Asp和Glu有效，但对His无效。

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胰蛋白酶晶体结构中功能运动的提取

A.施密特和V.S.拉姆津

描述了从一系列胰蛋白酶结构的各向异性原子位移参数中提取和可视化功能相关的方向运动。

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尽管配体环境中存在构象异质性，但丝裂原网中His配体的突变稳定了2Fe–2S簇

A.R.康兰,M.L.围场,C.荷马,H.L.阿克塞尔罗德,A.E.科恩,E.C.Abresch公司,J.A.祖里斯,R.Nechushtai先生和P.A.詹宁斯

报道了2Fe–2S配体丝裂原网H87C突变体的光谱、稳定性和X射线晶体结构。引人注目的是，单点突变导致其吸光度和CD光谱发生变化，并且在pH值5-7范围内，2Fe–2S簇的稳定性增加了约六倍。然而，H87C突变体的晶体结构在一些关键残基中表现出异质性，包括引入的半胱氨酸配体。尽管如此，该集群从发布开始就高度稳定。

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Voigt衍射峰轮廓对对分布函数的影响

J.拜尔,N.罗斯和B.Brummerstedt Iversen公司

基于Voigt函数推导了互易空间和直接空间中峰展宽的一般表达式。

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提高分辨率的晶体结构棘阿米巴actophorin揭示了非微重力诱导的结构可塑性

S.Quirk公司和R.L.利伯曼

actophorin晶体是在微重力条件下与国际空间站上的宇航员互动生长的。尽管与地球上生长的晶体相比，衍射没有得到改善，但观察到了一种构象变化，暗示了动眼菌素功能固有的运动。

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碱性环境下炉渣水化的定量相分析

K.C.雷迪和K.V.L.Subramaniam公司

提出了一种非晶相定量的全密度方法，该方法可用于测定碱活化渣中非晶组分的质量分数。该方法用于测定碱活性炉渣中未反应的炉渣。

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对人辅菲林1结构的分析揭示了肌动蛋白结合所需的构象变化

M.克莱诺,M.加布里尔森,J.卡梅隆,A.姆莱扎克,S.K.塔拉帕特拉,F.科齐尔斯基,A.帕尼弗和M.F.奥尔森

报道了人类肌动蛋白调节蛋白cofilin 1的晶体结构，并与酵母、Chromalveolata和植物同源物进行了比较，以揭示肌动蛋白结合所需的构象变化。

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