水牛乳铁蛋白在277 K下3.3°分辨率下的结构

S.Karthikeyan公司,S.Yadav公司,M.帕拉马西瓦姆,A.斯里尼瓦桑和T.P.辛格

水牛乳铁蛋白在277 K下的两个叶的方向与在303 K下观察到的方向有很大不同，但两个叶在两个温度下的相对方向是相同的。水牛乳铁蛋白N叶外部的铁结合裂口的开口是不同种类乳铁蛋白中最大的。

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水牛乳铁蛋白在277 K下3.3°分辨率下的结构

S.Karthikeyan公司,S.Yadav公司,Paramasivam先生,A.斯里尼瓦桑和T.P.辛格

水牛乳铁蛋白在277 K下的两个叶的方向与在303 K下观察到的方向有很大不同，但两个叶在两个温度下的相对方向是相同的。水牛乳铁蛋白N叶外部的铁结合裂口的开口是不同种类乳铁蛋白中最大的。

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水牛乳铁蛋白的结构采用303 K下生长的晶体，分辨率为2.5°，显示了N和C叶的不同方向

S.Karthikeyan公司,Paramasivam先生,S.Yadav公司,A.斯里尼瓦桑和T.P.辛格

水牛乳铁蛋白在277和303 K时的取向差异达9°。这两个温度下的畴取向是相同的。

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水牛乳铁蛋白的结构采用303 K下生长的晶体，分辨率为2.5°，显示了N和C叶的不同方向

S.Karthikeyan公司,Paramasivam先生,S.Yadav公司,A.斯里尼瓦桑和T.P.辛格

水牛乳铁蛋白在277和303 K时的取向差异达9°。这两个温度下的畴取向是相同的。

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水牛分泌信号糖蛋白2.8º分辨率的结构

A.S.埃萨亚图拉,D.B.斯利瓦斯塔瓦,J.库马尔,K.萨拉瓦南,S.Bilgrami公司,沙尔马,P.Kaur先生,A.斯里尼瓦桑和T.P.辛格

从水牛干分泌物中分离的信号糖蛋白（SPB-40）的晶体结构已在2.8Å的分辨率下确定。SPB-40中发现的两种独特的残基Tyr120和Glu269大大扭曲了糖结合槽的形状。凹槽中的水结构也不同。His188-His197、Phe202-Arg212和Tyr244-Pro260三个柔性环的构象也与其他结构相似的蛋白质中发现的构象不同。

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2.0°分辨率下牛乳铁蛋白锌饱和C末端叶的结构

T.贾贝,沙尔马,N·辛格,A.布珊和T.P.辛格

牛乳铁蛋白的C端叶是用蛋白酶K进行蛋白质水解制备的。与金属离子的结合研究表明，在pH高达3.8时，锌离子仍然与C端叶结合。锌饱和的C端叶的结构表明，锌²⁺以八面体配位结合在金属结合间隙中。

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2.0°分辨率下牛乳铁蛋白锌饱和C末端叶的结构

T.贾贝,沙尔马,N.辛格,A.布珊和T.P.辛格

牛乳铁蛋白的C端叶是用蛋白酶K进行蛋白质水解制备的。与金属离子的结合研究表明，在pH高达3.8时，锌离子仍然与C端叶结合。锌饱和的C端叶的结构表明，锌²⁺以八面体配位结合在金属结合间隙中。

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乳铁蛋白-金属相互作用：乳铁蛋白与镧系离子（Sm）配合物的第一晶体结构³⁺)分辨率为3.4º

A.K.夏尔马和T.P.辛格

乳铁蛋白与镧系离子（Sm）配合物的结构分析³⁺)显示该蛋白能够隔离不同大小和电荷的离子，尽管亲和力降低。

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乳铁蛋白-金属相互作用：乳铁蛋白与镧系离子（Sm）配合物的第一晶体结构³⁺)分辨率为3.4º

A.K.夏尔马和T.P.辛格

乳铁蛋白与镧系离子（Sm）配合物的结构分析³⁺)显示该蛋白能够隔离不同大小和电荷的离子，尽管亲和力降低。

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乳铁蛋白结合蛋白B的结构脑膜炎奈瑟菌提示在铁获取和中和宿主防御中的作用

C.L.布鲁克斯,E.Arutyunova公司和M.J.勒米厄

乳铁蛋白结合蛋白B（LbpB）N端结构域的晶体结构脑膜炎双球菌已报告。结构与乳铁蛋白的对接表明LbpB在宿主铁获取和中和乳铁蛋白肽的毒性作用中发挥作用。

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