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《水晶学报》。
(1995).
D类
51
,
428-449
https://doi.org/10.107/S090744995003350
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锌蛋白酶的锌定向抑制剂
H.范伯格
,
H.M.格林布拉特
,
V.比哈尔
,
C.吉隆
,
S.科恩
,
A.比诺
和
G.肖姆
对羧肽酶A的结晶、抑制和静电研究进一步详细介绍了锌原子和其他活性位点基团在锌蛋白酶底物结合和催化中的作用。
这些细节结合模型化合物研究,为该酶家族基于锌结合及其特定配位偏好的特异性抑制剂设计提供了一种合理的方法。
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《水晶学报》。
(2012).
D类
68
,
541-552
https://doi.org/10.107/S090744912004817
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天冬氨酸蛋白酶的亚结构域取向、构象变化和与晶体堆积有关的无序性分析
D.贝利
,
E.P.卡彭特
,
A.焦化装置
,
S.焦化
,
J.阅读
,
A.T.琼斯
,
P.厄斯金
,
C.F.阿吉拉尔
,
巴达索先生
,
L.托尔多
,
F.里普曼
,
J.桑兹·阿帕里西奥
,
A.阿尔伯特
,
T.L.布伦德尔
,
N.B.罗伯茨
,
S.P.木材
和
J.B.库珀
报道了一些天然的和抑制剂复合的天冬氨酸蛋白酶晶体结构。
对与该酶的大多数抑制剂复合物所采用的晶体形式相同的天然内毒素胃蛋白酶的结构分析表明,以前归因于抑制剂结合的刚体运动可能至少部分是硫酸根阴离子晶体堆积的结果。
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《水晶学报》。
(2019).
D类
75
,
475-487
https://doi.org/10.107/S2059798319004169
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磷酸甘露糖异构酶的结构和功能见解:锌和催化残基的作用
M.Bangera先生
,
G.Gowda K公司
,
S.R.Sagurthi公司
和
M.R.N.Murthy先生
磷酸甘露糖异构酶是一种锌依赖性酶,参与甘露糖6-磷酸和果糖6-磷酸的可逆异构化。
基于广泛的定点突变,对甘露糖磷酸异构酶的结构和生化研究
鼠伤寒沙门氏菌
,锌离子被发现是底物结合所必需的,催化碱被鉴定为Lys86。
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《水晶学报》。
(2015).
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71
,
618-622
https://doi.org/10.107/S205322961501215
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两种同手性锌(II)配位聚合物的水热合成、晶体结构和光致发光
S.-M.应
,
J.-J.鲁
和
W.-K.罗
获得了两种具有二维层状结构的同手性配位聚合物。
光致发光研究表明,这两种化合物在蓝色区域都显示出较强的发光。
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《水晶学报》。
(2005).
F类
61
,
743-746
https://doi.org/10.107/S1744309105019949
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正常开放
接近
二元和三元配合物的结晶和初步X射线分析
地中海卤虫
葡萄糖脱氢酶
J.埃斯克拉佩兹
,
K.L.布里顿
,
P.J.贝克
,
M.费希尔
,
C.皮雷
,
J.费雷尔
,
M.J.博内特
和
D.W.赖斯
野生型和D38C突变型二元和三元配合物的单晶
H.地中海
葡萄糖脱氢酶是用悬挂滴气相扩散法获得的。
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《水晶学报》。
(2022).
F类
78
,
395-402
https://doi.org/10.107/S2053230X22009761
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布洛芬:碳酸酐酶II的弱抑制剂
J.库姆斯
,
J.安德林
和
R.麦肯纳
报道了布洛芬(一种常见的非甾体抗炎药)与锌金属酶人碳酸酐酶II(hCA II)复合物的X射线晶体结构。
此外,还介绍并讨论了布洛芬和其他羧酸类化合物的hCA II抑制谱。
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《水晶学报》。
(2019).
F类
75
,
166-170
https://doi.org/10.107/S2053230X18018344
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碳酸酐酶II与羧酸类抑制剂的复合物
C.L.洛梅利诺
和
R.麦肯纳
本文报道了碳酸酐酶Ⅱ(CAⅡ)与烟酸和阿魏酸配合物的X射线晶体结构。
比较了CAⅡ与羧酸类化合物络合物中先前沉积的结构,并讨论了CA抑制的一般机制。
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《水晶学报》。
(2015).
E类
71
,
1026-1031
https://doi.org/10.1107/S056989015014280
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正常开放
接近
双-[(苯基-甲酰胺-κ)的晶体结构
N个
)(酞菁-κ
4
N个
)锌]苯甲烷胺三醇盐
N.沙姆苏丁
,
A.L.Tan先生
,
F.L.威默
,
D.J.扬
和
E.R.T.Tiekink公司
五配位锌
2+
离子存在于标题化合物的每个独立络合物分子中;
不对称单元由三种构象灵活的非配位苄胺分子构成。
N-H维持的超分子层
N和N-H
晶体堆积中存在π相互作用;
它们通过π–π触点连接。
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《水晶学报》。
(2020).
F类
76
,
428-437
https://doi.org/10.107/S2053230X20010250
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抑制剂与组蛋白脱乙酰酶6神秘催化域CD1活性位点突变体的结合
J.D.奥斯科
和
D.W.克里斯蒂安森
组蛋白去乙酰化酶6(HDAC6)是通过选择性抑制治疗各种疾病(如癌症)的新兴靶点。
虽然第二催化结构域(HDAC6 CD2)已经被广泛研究,但相对较少的研究集中在第一催化结构域(HDAC6 CD1)上。
这项工作通过活性位点突变体的研究,为抑制剂与HDAC6 CD1的结合提供了新的结构见解。
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《水晶学报》。
(2018).
C类
74
,
13月20日
https://doi.org/10.107/S205322961701717X
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基于不对称多齿配体的两种锌(II)配合物:合成、结构、铁(III)离子的选择性荧光传感和热分析
刘彦(Y.Liu)
,
L·刘
,
十、张
,
G.梁
和
十、龚
两个新锌
二
不对称多齿配体1-(1)的配位配合物
H(H)
-苯并三唑-1-基甲基)-2-丙基-1
H(H)
-合成了咪唑,并用单晶X射线衍射对其结构进行了表征。
通过荧光和热分析对配合物进行了研究。
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