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《水晶学报》。
(2012).
F类
68
,
443-447年
https://doi.org/10.107/S1744309112006070
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Zfp206 SCAN畴的晶体优化及初步衍射数据分析
Y.Liang先生
,
S.H.Choo先生
,
M.罗斯巴赫
,
N.Baburajendran公司
,
帕拉辛甘P
和
P.R.科拉特卡尔
Zfp206的SCAN畴晶体是四方的,属于空间群
我
422,具有晶胞参数
一
= 67.57,
c(c)
=87.54Ω,不对称单元中有一个分子,衍射分辨率为1.85Ω。
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IUCrJ大学
(2021).
8
,
823-832
https://doi.org/10.1107/S02522521007715
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正常开放
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寻找转录调节器的结构多样性
结核分枝杆菌
HigA2型
W.理查森
,
G.W.康
,
H.J.李
,
K.M.Kwon先生
,
S.Kim(S.金)
和
H.J.金
转录调节剂HigA2的三种晶体结构
结核分枝杆菌
揭示了一种影响其与DNA相互作用的柔性二聚体模式。
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《水晶学报》。
(2021).
D类
77
,
1050-1063
https://doi.org/10.107/S205979832100632X
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正常开放
接近
与靶启动子DNA结合的独特四聚体茎叶菌同源结构域的结构
P.K.Pathak先生
,
F.张
,
S.Peng先生
,
L.Niu(牛)
,
查图尔维迪
,
J.埃利奥特
,
Y.Xiang先生
,
M.塔德吉
和
J.邓
STENOFOLIA同源结构域以四聚体的形式结合启动子DNA,α3螺旋结合主凹槽和小凹槽中的DNA。
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《水晶学报》。
(2014).
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70
,
592-595
https://doi.org/10.107/S2053230X14006761
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NKX2.5和TBX5心脏转录因子复合物与DNA的结晶及初步X射线分析
L.普拉丹
,
S.戈帕尔
和
H.-J.Nam公司
将心脏转录因子NKX2.5和TBX5及其靶DNA的三元复合物结晶,并收集衍射数据至2.88Å的分辨率。
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(2014).
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70
,
1591-1596
https://doi.org/10.107/S2053230X14023449
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Miz1/BCL6和Miz1/NAC1异二聚体POZ结构域的结构
M.A.斯蒂德
和
S.C.赖特
描述了强制POZ结构域异二聚体的纯化策略,并报道了Miz1/BCL6和Miz1/NAC1异二聚POZ结构区的晶体结构。
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《水晶学报》。
(2023).
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1-9
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共价连接Aurora-a–MYCN复合物的晶体结构
M.迪博尔德
,
L.Schönemann先生
,
M.艾尔斯
,
C.索特里弗
和
H.辛德林
报道了共价连接的Aurora-a–MYCN复合物的晶体结构,使药物设计和筛选研究成为可能。
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《水晶学报》。
(2009).
F类
65
,
445-449
https://doi.org/10.107/S1744309109012214
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人Nac1-POZ结构域的结构
M.A.牛排
,
S.B.卡尔
和
S.C.赖特
Nac1-POZ结构域类似于POZ-锌指转录因子的POZ-结构域二聚体;
该结构将与针对卵巢癌Nac1功能的治疗药物的设计相关。
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(2012).
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68
,
491-494
https://doi.org/10.107/S1744309112009384
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水稻OsAREB8与同源DNA复合物的纯化、结晶和初步X射线分析
K.宫崎骏
,
T.库拉
,
K.久保田
,
吉田(T.Yoshida)
,
Y.Fujita(富士达)
,
K.Yamaguchi Shinozaki
和
M.Tanokura先生
OsAREB8来自大米(
欧·萨提娃
)是bZIP转录因子AREB/ABF家族的一员,用坐滴蒸气扩散法进行表达、纯化和结晶。
OsAREB8晶体与其同源DNA的复合物衍射X射线至3.65º分辨率。
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《水晶学报》。
(2010).
F类
66
,
337-341
https://doi.org/10.107/S1744309110002204
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调节尿毒症患者伞粘连蛋白表达的转录因子FocB的纯化、结晶及初步数据分析
大肠杆菌
U.W.Hultdin公司
,
S.林德伯格
,
C.格兰斯特罗姆
,
A.奥尔加德森
,
S.Huang公司
,
G.斯蒂尔
,
A.厄曼
,
B.E.乌林
和
A.E.绍尔-埃里克森
这个
焦点B
来自的基因
大肠杆菌
克隆并表达纯化蛋白。
该蛋白是寡聚物,很可能是二聚体形式。
核磁共振分析表明,当温度低于293K时,谱线展宽显著增加,这可能是由于构象交换或齐聚作用增加所致。
在室温下获得晶体,衍射分辨率高于2.0º。
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《水晶学报》。
(2019).
F类
75
,
455-460
https://doi.org/10.107/S2053230X19007167
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干扰素诱导蛋白204的HIN1结构域的结构分析
Y.Tian先生
和
Q.尹
干扰素诱导蛋白204(p204)与微生物DNA结合,引发炎症反应并诱导干扰素产生。
对p204 HIN1结构域的DNA结合亲和力进行了表征,并测定了其晶体结构。
表面电荷分布和序列比对表明,p204 HIN结构域使用其L12和L45环进行DNA结合。
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