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利用蛋白质中存在的六个固有硫原子,通过单波长反常衍射相位确定棒状蛋白质的第一晶体结构。

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本文简要介绍了S-SAD中自动化方法的当前波束线和软件功能。

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利用低波长同步辐射从天然蛋白质微晶中获取S-SAD数据的实用方法[郭等。(2019),IUCrJ大学,6, 532–542]在本期的IUCrJ大学.

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基于有符号异常差集分布的统计被评估为一种可能的度量,用于确定在S-SAD定相过程中包含来自逐渐受损晶体的额外数据将降低定相成功概率的点。

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钙的结构2+-结合EF-hand蛋白S100A2由钙和硫SAD在0.90℃的波长下测定。

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一种磷酸结合蛋白极谱单胞菌属JS666已被分离、纯化、表征和结晶。由于它与最接近的已知同源结构只有31%的序列一致性,分子置换方法失败了,该结构是使用硫SAD方法求解的。其结构有望揭示其结合间隙,并解释其在碱性pH下的最大磷酸结合活性。

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溶酶体66.3kDa蛋白的结构,在单斜空间群中结晶C类2,通过硫SAD定相,使用数据和R(右)anom公司/R(右)下午。比率为1.1。

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描述了用天然固有磷和硫单波长异常分散法(天然SAD)解决干扰素调节因子4与其干扰素刺激反应元件结合的DNA结合域的结构。

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硫SAD数据分析表明,成功的子结构解算和定相是选择数据收集长度和分辨率截止值的敏感函数。

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