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阿克塔·克里斯特。
(2014).
D类
70
,
958-967
https://doi.org/10.107/S1399004713034160
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正常开放
接近
同时使用溶液核磁共振和X射线数据
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5用于联合细化/检测结构差异
里纳代利先生
,
E.拉维拉
,
V.卡尔德隆
,
G.帕里吉
,
G.N.穆尔舒多夫
和
C.卢奇纳
顺磁核磁共振数据(伪接触位移和自定向剩余偶极耦合)和反磁性剩余偶极耦合器现在可以在程序中使用
REFMAC公司
CCP4中的5作为结构约束以及X射线晶体学数据。
这些核磁共振约束可以揭示分子的固态和溶液构象之间的差异,如果没有它们,则可以与X射线晶体学数据一起用于结构精细化。
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阿克塔·克里斯特。
(2018).
D类
74
,
215-227
https://doi.org/10.107/S2059798318000979
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接近
内部细化程序概述
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5:利用不同来源的数据
O.科瓦列夫斯基
,
R.A.尼科尔斯
,
F.长
,
A.卡隆
和
G.N.穆尔舒多夫
这里,一种以大分子为中心的三维结构测定方法在
REFMAC公司
考虑5。
在大分子精制过程中使用限制条件传递化学和结构信息,以及如何组合不同的信息源,以获得与各种实验技术(包括大分子晶体学、低温电子显微镜和核磁共振波谱)所得数据更一致的模型,
进行了讨论。
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阿克塔·克里斯特。
(2015).
D类
71
,
615-631
https://doi.org/10.107/S1399004714026704
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钙激肽的X射线、光谱和正常模式动力学:一种神经元钙信号蛋白的结构-功能研究
P.T.厄斯金
,
A.福克斯
,
C.穆里提斯
,
H.雷赫曼
,
洛杉矶·耶茨
,
A.鲍耶
,
I.S.芬德洛
,
R.哈根
,
J.M.沃纳
,
A.J.迈尔斯
,
B.A.华莱士
,
S.A.Wells公司
,
S.P.木材
和
J.B.库珀
引入了模拟神经元钙信号蛋白calexcitin磷酸化的Thr到Asp突变,并确定了相应的晶体结构,揭示了C末端磷酸化位点(Thr188)对分子构象的影响最大。
核磁共振和正常模式动力学表明,野生型蛋白质在溶液中的构象比晶体学研究先前指出的更开放,进一步的突变工作表明,蛋白质C末端结构域中的单一钙结合位点可能具有感官作用。
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J.应用。
克里斯特。
(2011).
44
,
1264年-1271年
https://doi.org/10.107/S0021889811035758
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达迪莫多
:针对小角度散射数据和NMR衍生的限制,优化多域蛋白质和复合物结构的程序
G.埃夫拉德
,
F.马吕尔
,
F.邦特斯
,
C.Sizun公司
和
J.佩雷斯
达迪莫多
是一个针对小角度X射线散射数据精炼多域蛋白质或复合物原子模型的程序。
优化过程中可以包括畴间距离和取向约束,例如从核磁共振测量中得出的约束。
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阿克塔·克里斯特。
(2006).
D类
62
,
1150-1161
https://doi.org/10.107/S090744906032070
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核磁共振在脊椎结构蛋白质组学项目中的应用
E.AB公司
,
A.R.阿特金森
,
L.Banci公司
,
一、贝尔蒂尼
,
S.Ciofi-Baffoni公司
,
K.布伦纳
,
T.Diercks公司
,
V.Dötsch公司
,
F.恩格尔克
,
G.E.福克斯
,
C.格里辛格
,
W.格伦沃尔德
,
U.Günther公司
,
M.哈贝克
,
R.N.德容
,
H.R.卡尔比策
,
B.基弗
,
B.R.利弗朗
,
S.损失
,
C.卢奇纳
,
T.马夸德森
,
D.莫斯考
,
K.-P.内迪格
,
M.尼尔斯
,
M.皮奇奥利
,
R.皮亚特利
,
W.里平
,
T.希普曼
,
H.施瓦尔贝
,
G.特拉维
,
J.特伦纳
,
J·Wöhnert
,
M.Zweckstetter先生
和
R.卡普坦
介绍了核磁共振法测定蛋白质结构的新硬件和软件开发。
这些技术允许更快、更自动化的解决方案结构确定和更高效的数据利用。
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阿克塔·克里斯特。
(2016).
F类
72
,
500-506
https://doi.org/10.107/S2053230X16007597
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结构域的高分辨率核磁共振结构
酿酒酵母
Tho1号机组
J.O.B.雅各布森
,
M.D.艾伦
,
S.M.V.弗伦德
和
M.拜克罗夫特
在这项研究中,研究了DNA N末端结合SAP结构域和RNA C末端结合结构域的高分辨率结构
酿酒酵母
Tho1已确定。
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阿克塔·克里斯特。
(2010).
D类
66
,
1206-1212
https://doi.org/10.107/S090744910027198
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蛋白质结晶站(PCS)的高分子中子晶体学
A.科瓦列夫斯基
,
Z.费希尔
,
H.约翰逊
,
M.穆斯蒂亚基莫夫
,
M.J.沃尔特曼
和
P.Langan先生
洛斯阿拉莫斯国家实验室的蛋白质晶体学站用户设施不仅提供了高性能中子束线的开放接入,而且还积极支持和开发蛋白质表达、氘化、纯化、,
机器人结晶和合成具有稳定同位素的基底,并为数据还原和结构精细化软件以及全面的中子结构分析提供帮助。
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J.应用。
克里斯特。
(2006).
39
,
277-286
https://doi.org/10.107/S0021889806004699
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ATSAS公司
2.1,一个用于小角度散射数据分析的程序包
P.V.科纳雷夫
,
M.V.Petoukhov先生
,
V.V.沃尔科夫
和
D.I.斯维尔贡
程序包
ATSAS公司
2.1,从初级处理到三维模型构建,对小角度X射线和中子散射数据进行了综合分析。
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IUCrJ大学
(2017).
4
,
72-86
https://doi.org/10.107/S205225251601664X
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蛋白质晶体学站的15年:大分子中子晶体学时代的到来
J.C.-H.陈
和
C.J.Unkefer公司
本文重点介绍了洛斯阿拉莫斯蛋白质结晶站的科学和技术贡献,这是在散裂中子源上建造的第一个专门的大分子结晶站。
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阿克塔·克里斯特。
(2020).
电子
76
,
1421-1426
https://doi.org/10.107/S2056989020010841
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核磁共振研究中具有精确氢原子位置的托芬那酸多晶型I和II的晶体结构
H.叶片
,
C.D.布伦德尔
和
I.J.维多里亚·伊雷萨巴尔
通过Hirshfeld原子精细化提高了氢原子位置的精确度,重新测定了托芬那酸多晶型I和II的结构,为固体和溶液态核磁共振研究提供了改进的数据。
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