新的结构和生物物理研究L（左）-天冬酰胺酶变体：从原型随机突变中吸取的教训大肠杆菌N-氨基水解酶

在L（左）-天冬酰胺酶EcAIII结合晶体结构分析和AlphaFold公司分析酶促饱和和催化过程的2个预测。

植物型晶体包装L（左）-天冬酰胺酶来自大肠杆菌

几种晶体形式大肠杆菌天冬酰胺酶/异天冬氨酰肽酶（EcAIII）可以在基本相同的结晶条件下获得。他们都有P（P）2₁2₁2₁具有类似单位-细胞参数的对称性，但显示出非同晶晶体堆积。

热稳定pNPPase His170Tyr突变体的晶体结构嗜热脂肪地芽孢杆菌以2.0Å的分辨率测定，Na⁺和SO₄^2-结合在活性部位，呈现半封闭帽状构象。

钾依赖植物的三种晶体结构L（左）-天冬酰胺酶在与K的络合物中溶解⁺，与Na一起⁺以及两种阳离子。新型碱金属结合环Val111–Ser118（活化环）在K⁺/纳⁺交换，导致三个关键残基His117、Arg224和Glu250（催化开关）的重新配置，以允许或阻止酶活性部位的底物结合。

的结构肺炎克雷伯菌HpxW是一种草酸酰胺水解酶，已被测定，并对野生型酶和两种活性位点变体的动力学进行了表征。基于这些数据，提出了HpxW催化反应的机理。

将金属结合到纤维素酶中的工程可以提高其温度稳定性，同时保持其其他催化性能。

甲芬那酸和甲苯那酸与选定的取代吡啶形成溶剂化物。还确定了晶体结构、热稳定性、去溶剂化研究和其他制备方式。

描述了一种使用辐射板在X射线柜中实现极高温度稳定性的新策略。在最大热负荷下，标准偏差在15小时内降至0.017°C，漂移远低于0.001°C h⁻¹已演示。样品更换后，房间在15分钟内恢复稳定性。

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